Istraktura at pag-andar ng mga intermediate filament. Mga intermediate filament Mga cell filament

Ang mga intermediate filament ay ang mga pangunahing bahagi ng nuclear at cytoplasmic cytoskeleton

Ang mga intermediate na filament ay kinakailangan upang mapanatili ang wastong istraktura at paggana ng tissue.

Sa mga tuntunin ng diameter, ang mga intermediate na filament ay matatagpuan sa pagitan ng actin filament at microtubule at bumubuo ng mga malalakas na network.

Ang mga intermediate filament ay mga polimer na binubuo ng mga subunit ng protina.

Ang mga protina na bumubuo sa mga intermediate filament ay magkakaiba at naka-encode ng isang pamilya ng malalaki at kumplikadong mga gene.

Sa mga tao, higit sa 50 mga sakit ang sanhi ng paglitaw ng mga mutasyon sa mga protina ng intermediate filament.

Microtubule, actin filament (microfilament) at intermediate filament ay tatlong pangunahing sistema ng mga filament ng protina na bumubuo sa cytoskeleton. Ang mga intermediate na filament ay bumubuo ng isang network sa cytoplasm at nucleus at naroroon sa lahat ng metazoan (hayop) na mga selula.

Hindi tulad ng microtubule at actin filament, na mahalaga kahit para sa kaligtasan nakahiwalay na mga cell sa vitro, ang pangunahing pag-andar ng mga intermediate filament ay ipinahayag sa antas ng organisasyon ng tissue, kung saan kinakailangan ang mga ito para sa wastong paggana ng mga tisyu at organo. Ang ilang mga uri ng intermediate filament ay kasangkot sa paghawak ng mga cell nang magkasama, na kinakailangan para sa pagbuo ng tissue.

Ang mga intermediate na protina ng filament ay naka-encode ng ilang malalaking pamilya mga gene. Ang mga protina na ito ay bumubuo ng isang kumplikadong sistema ng mga filament, na bumubuo ng hanggang 80% ng kabuuang cellular protein sa isang cell sa ilalim ng normal na mga kondisyon ng physiological. Ang intracellular distribution ng intermediate filament ay naiiba sa katangiang iyon ng actin filament at microtubule.

Mga histologist natuklasan ang mga ito (sa anyo ng mga neurofibril ng mga neuron at tonofilament ng mga epidermal cells) bago pa noong 1960s. sa electron microscopic na pagsusuri ng tissue ng kalamnan, inilarawan ang mga indibidwal na filament. Sa mga selula ng kalamnan, ang "intermediate" na mga filament ay sumasakop sa isang gitnang posisyon sa diameter sa pagitan ng "makapal na mga filament" ng myosin II at ang "manipis na mga filament" ng actin. Ang kanilang average na diameter ay humigit-kumulang 10 nm, ibig sabihin, mas makapal sila kaysa sa mga filament ng actin (mga 8 nm) at mas payat kaysa sa mga microtubule (mga 25 nm). Ang lahat ng tatlong filament system ay ipinapakita sa figure sa ibaba.

Mga intermediate na protina ng filament ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang karaniwang istraktura ng molekular at nag-polymerize sa mga filament na may mataas na lakas ng makina. Sa isang electron microscope, pareho ang hitsura nila. Sa mas matataas na vertebrates, ang pamilya ng mga kaukulang protina ay isinaayos sa pinaka kumplikadong paraan, at ang isyung ito ay isasaalang-alang sa kabanatang ito.

Katulad intermediate filament matatagpuan din sa mga invertebrate, ngunit ang kanilang bilang ng mga gene na naka-encode sa kaukulang mga protina ay mas mababa kaysa sa mga vertebrates. Gayundin, ang mga intermediate filament ng invertebrates ay hindi gaanong heterogenous at may mas kaunting tissue specificity kaysa sa mga mammal. Ang genome ng tao ay naglalaman ng humigit-kumulang 70 mga gene na nag-encode ng mga intermediate na protina ng filament. Isinasaalang-alang ang alternatibong splicing para sa ilang mga ito, ang kabuuang bilang ng mga protina na ito ay lumalapit sa 75.

Ang mga ito ay kinakatawan ng mas malaking bilang ng mga variant at mas heterogenous kaysa mga protina ng actin o tubulin. Ang lahat ng mga intermediate na protina ng filament ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagpapahayag na tukoy sa tisyu. Ang kanilang ekspresyon ay nagbabago rin sa panahon ng pagkita ng kaibhan.

Karamihan sa impormasyon tungkol sa pagpapahayag at biochemical ari-arian, ay nakuha bago ang kanilang mga function at kaugnayan sa ilang mga sakit ay itinatag. Ipinakita na ngayon na ang mga mutasyon sa mga gene ng mga intermediate na protina ng filament ay nauugnay sa maraming mga genetic na sakit na nailalarawan sa pamamagitan ng iba't ibang mga pagpapakita ng phenotypic. Kabilang dito ang hindi bababa sa 50 indibidwal na sakit, mula sa varicose veins hanggang progeria.

Halos lahat ng uri intermediate filament protein genes nauugnay sa ilang anyo ng pagpapakita ng kahinaan ng tissue. Ito ay nagmumungkahi na ang sapat na mekanikal na lakas ay kinakailangan para sa tissue na gumana sa vivo at ito ay, sa isang malaking lawak, direkta o hindi direktang nauugnay sa mga intermediate filament. Isinasaalang-alang na ang gene expression ng intermediate filament proteins ay tissue-specific, ito ay lubos na posible na ang lahat ng mga protina ay nagbibigay ng tissue cells ng pinakamaliit na shade ng pagkakaiba. Ang mga tissue cell ay nangangailangan ng iba't ibang katangian, tulad ng lakas, plasticity, bilis ng pagpupulong at pag-disassembly ng mga istrukturang nagbibigay ng lakas.

Marahil ito ang dahilan kung bakit napakaraming mga gene na nagko-coding para sa mga intermediate na protina ng filament na lumitaw sa kurso ng ebolusyon.

Pareho silang matatagpuan sa cytoplasm at sa nucleus ng karamihan sa mga eukaryotic cell. Ang average na diameter ng PF ay humigit-kumulang 10 nm (9-11 nm), mas maliit kaysa sa microtubule (mga 25 nm) at mas malaki kaysa sa actin microfilament (5-9 nm). Ang pangalan ay ibinigay dahil sa ang katunayan na ang kapal ng mga istruktura ng cytoskeletal, na binubuo ng IF, ay sumasakop sa isang intermediate na posisyon sa pagitan ng kapal ng myosin filament at microtubule. Sa nucleus, isang uri lamang ng IF ang kilala - laminic, ang natitirang mga uri ay cytoplasmic.

Istruktura

Ang istraktura ng locus ng mga molekula ng protina ng IF ay medyo konserbatibo. Ang polypeptide ay karaniwang may dalawang globular na domain sa N- at C-terminus, na konektado ng pinahabang supercoiled rod-shaped na domain na binubuo ng mga alpha helice. Ang pangunahing bloke ng gusali ng isang filament ay isang dimer, hindi isang monomer. Binubuo ito ng dalawang polypeptide chain, kadalasang dalawang magkaibang protina, na nakikipag-ugnayan sa isa't isa sa kanilang mga domain na hugis baras, na bumubuo ng double supercoiled helix. Ang mga cytoplasmic IF ay nabuo mula sa mga naturang dimer na bumubuo ng mga non-polar filament, isang bloke ang kapal. Ang kawalan ng polarity sa PF ay dahil sa antiparallel na oryentasyon ng mga dimer sa tetramer. Dagdag pa, ang mas kumplikadong mga istraktura ay nabuo mula sa kanila, kung saan ang mga PF ay maaaring siksik, bilang isang resulta kung saan mayroon silang isang variable na diameter.

Nagkakalat

Hindi lahat ng eukaryote ay may cytoplasmic IF; matatagpuan lamang sila sa ilang grupo ng mga hayop. Kaya, ang PF ay nasa nematodes. mollusc at vertebrates. ngunit hindi matatagpuan sa mga arthropod at echinoderms. Sa mga vertebrates, ang mga IF ay wala sa ilang mga cell (hal., oligodendrocytes). Walang nakitang IF sa mga selula ng halaman.
Sa karamihan ng mga selula ng hayop, ang mga IF ay bumubuo ng isang "basket" sa paligid ng nucleus, mula sa kung saan sila ay nakadirekta sa paligid ng cell. Ang IF ay lalo na sagana sa mga cell na napapailalim sa mekanikal na stress: sa epithelium, kung saan ang IF ay kasangkot sa pagkonekta ng mga cell sa isa't isa sa pamamagitan ng desmosomes, sa nerve fibers, sa mga cell ng makinis at striated na tissue ng kalamnan.

Mga uri

Hindi tulad ng iba pang mga pangunahing elemento ng cytoskeleton, ang mga IF sa cytoplasm ng mga cell ng iba't ibang mga tisyu ay binubuo ng iba't ibang, kahit na magkatulad sa istruktura, mga protina. Ang lahat ng IF na protina sa mga tao ay nag-encode ng mga 70 gene. Batay sa mga tampok ng komposisyon at istraktura ng amino acid, limang pangunahing grupo ng mga protina ng IF ay nakikilala.

Uri I - keratins

Ang pinaka-magkakaibang pangkat ng mga PF ay binubuo ng mga keratin na may molecular weight na 40-70 kDa. Ang ganitong uri ng protina ay nahahati sa 2 subfamily:

• acidic keratins,
• neutral at pangunahing keratin.

Ang keratin dimer ay binubuo ng isang acidic at isang basic na keratin. Kabilang sa maraming mga isoform ng keratin, dalawang pangunahing grupo ang nakikilala - epithelial keratins (tingnan ang cytokeratin), kabilang ang mga 20 uri ng keratin, at hair keratins (mga 10 uri), mula sa kung saan ang mga kuko, sungay at kaliskis ng mga reptilya ay itinayo din.

Uri II

Ang pangalawang uri ng mga protina ng IF ay may kasamang 4 na uri ng mga protina:

• vimentin - isang protina na may mass na 45 - 53 kDa, katangian ng mga cell ng mesenchymal na pinagmulan: ay bahagi ng connective tissue cells, endothelium, mga selula ng dugo;
• glial fibrillar acidic na protina;
• paligid.

Uri III

• Alpha internexin
• Mga protina ng neurofilament
• Nestin
• Sinemin
• Sincoilin

Bilang karagdagan sa mga microtubule, ang mga fibrillar na bahagi ng cytoplasm ng mga eukaryotic na selula ay kinabibilangan ng mga microfilament (microfilamenti) na may kapal na 5-7 nm at ang tinatawag na intermediate filament, o microfibrils (microfibrillae), na may kapal na humigit-kumulang 10 nm.

Mga microfilament matatagpuan sa halos lahat ng uri ng cell. Ang mga ito ay naiiba sa istraktura at pag-andar, ngunit mahirap na makilala ang mga ito sa morphologically mula sa bawat isa. Ang mga microfilament ay matatagpuan sa cortical layer ng cytoplasm, direkta sa ilalim ng plasmalemma, mga bundle o mga layer. Makikita ang mga ito sa pseudopodia ng amoebas o sa mga gumagalaw na proseso ng fibroblast, sa microvilli ng bituka epithelium. Ang mga microfilament ay kadalasang bumubuo ng mga bundle na pumupunta sa mga proseso ng cell.

Ang isang network ng mga microfilament ay natagpuan sa karamihan ng mga cell. Nag-iiba sila sa komposisyon ng kemikal. Depende sa kanilang kemikal na komposisyon, maaari nilang isagawa ang mga function ng cytoskeleton at lumahok sa pagkakaloob ng paggalaw. Ang network na ito ay bahagi ng cytoskeleton. Sa tulong ng mga pamamaraan ng immunofluorescent, malinaw na ipinakita na ang komposisyon ng mga microfilament ng cortical layer at mga bundle ay kinabibilangan ng mga contractile protein: actin, myosin, tropomyosin, a-actinin. Dahil dito, ang mga microfilament ay hindi hihigit sa isang intracellular contractile apparatus, na nagbibigay hindi lamang ng cell mobility sa panahon ng kanilang aktibong amoeboid movement, ngunit, marahil, karamihan sa mga intracellular na paggalaw, tulad ng cytoplasmic currents, paggalaw ng mga vacuoles, mitochondria, cell division.

intermediate filament, o microfibrils, mga istrukturang protina din. Ang mga ito ay manipis (10 nm) na hindi sumasanga na mga filament, kadalasang nakaayos sa mga bundle. Ito ay katangian na ang kanilang komposisyon ng protina ay naiiba sa iba't ibang mga tisyu. Sa epithelium, halimbawa, ang keratin ay bahagi ng intermediate filament. Ang mga bundle ng keratin intermediate filament sa mga epithelial cells ay bumubuo ng tinatawag na tonofibrils, na akma sa mga desmosome. Ang komposisyon ng mga intermediate filament ng mga cell ng mesenchymal tissues (halimbawa, fibroblasts) ay may kasamang isa pang protina - vimentin. Ang mga selula ng kalamnan ay nailalarawan sa pamamagitan ng desmin na protina; sa mga selula ng nerbiyos, ang kanilang mga neurofilament ay kinabibilangan din ng isang espesyal na protina.

Ang papel ng mga intermediate microfilament ay malamang na isang support-framework, gayunpaman, ang mga fibrillar na istrukturang ito ay hindi kasing labile ng microtubule.

37-38. Kemikal na komposisyon at ultrastructure ng microfilament at microtubule. (Tingnan ang 36)

39. Mga tampok ng komposisyon ng kemikal at supramolecular na istraktura ng mga intermediate filament. Ang mga intermediate filament ay pinangalanan dahil ang kanilang diameter ay humigit-kumulang 10 nm, na nasa pagitan ng diameter ng microfilament (6 nm) at microtubule (25 nm). Hindi tulad ng mga microfilament at microtubule, hindi sila molecular polymers, ngunit polycondensates ng fibrillar monomers. Ang mga intermediate na filament ay matatagpuan sa lahat ng mga selula ng hayop, ngunit lalo na marami sa kanila sa integumentary epithelium, nervous at muscle tissues.

Ang gitnang bahagi ng intermediate filament protein molecule ay naglalaman ng parehong amino acid sequence ng 130 residues, na bumubuo ng a-helix. Gayunpaman, ang mga protina na ito ay may binibigkas na pagtitiyak ng tisyu, na tinutukoy ng mga terminal na rehiyon ng kanilang mga molekula. Ang pagpupulong ng mga filament ay nangyayari sa pamamagitan ng iniutos na paghalay ng isang-helical na istruktura.

Ang mga intermediate filament na protina ay nabibilang sa isa sa apat na natatanging grupo - keratins, mesenchymal cell proteins, neurofibril proteins at lamins.

Mga keratin ay isang pamilya ng mga fibrillar protein na may molecular weight na 40-70 kDa, partikular para sa mga epithelial cells.

SA mga protina ng neurofilament isama ang tatlong polypeptides na may molecular weight na 68, 145 at 220 kD. Kasama ang mga microtubule, sila ay bahagi ng mga istruktura na katangian ng mga selula ng nerbiyos - neurofibrils, na kasangkot sa pagbuo ng intracellular transport system sa katawan ng neuron at mga proseso nito.

Ang mga intermediate filament ng cytoplasm ay naisalokal pangunahin sa paligid ng cell nucleus, at bumubuo rin ng mga bundle na umaabot mula sa nucleus hanggang sa periphery ng cell. Ang pamamahagi ng mga intermediate filament sa cell ay higit sa lahat ay tumutugma sa pamamahagi ng mga microtubule, na sumasalamin sa kanilang magkasanib na pakikilahok sa mga intracellular transport system.

Hindi tulad ng mga cytoplasmic na protina na bumubuo ng mga fibril na naisalokal sa cell nucleus lamin A, B at C(molecular weight 60-70 kD) ay kinokolekta sa mga rectangular lattice. Ang balangkas na nabuo nila, o ang nuclear matrix, ay nakikipag-ugnayan sa panloob na lamad ng nucleolemma, na pinapanatili ang laki at hugis ng cell nucleus. Ang nuclear matrix ng mga lamin ay nagsisilbi rin bilang isang istraktura ng suporta para sa mga chromosome. Sa panahon ng mitosis o meiosis, ang mga lamin ay phosphorylated ng cell division kinases, na humahantong sa kanilang depolymerization at disintegration ng nucleolemma sa mga indibidwal na vesicle na nakakalat sa buong cytoplasm. Sa pagtatapos ng dibisyon, ang mga phosphatases ay isinaaktibo, na tinitiyak ang polimerisasyon ng mga lamin at ang pagpapanumbalik ng nuclear matrix at nucleolemma.

40. Actin at mga nauugnay na protina. Mga mekanismo ng molekular ng pag-urong ng mga actinomyosin complex. Mayroong limang pangunahing mga site kung saan maaaring mailapat ang pagkilos ng actin-binding proteins. Maaari silang magbigkis sa actin monomer; na may "tulis", o dahan-dahang lumalaki, dulo ng filament; na may "feathered", o mabilis na paglaki, dulo; na may gilid na ibabaw ng filament; at sa wakas, na may dalawang filament nang sabay-sabay, na bumubuo ng isang cross-link sa pagitan ng mga ito. Bilang karagdagan sa limang pakikipag-ugnayan na ito, ang mga protina na nagbubuklod ng actin ay maaaring sensitibo sa calcium o hindi sensitibo. Sa ganoong iba't ibang mga posibilidad, hindi nakakagulat na maraming mga actin-binding protein ang natuklasan, at ang ilan sa mga ito ay may kakayahang magsagawa ng ilang uri ng pakikipag-ugnayan.
Ang mga protina na nagbubuklod sa mga monomer ay pumipigil sa pagbuo ng mga buto, na nagpapahina sa pakikipag-ugnayan ng mga monomer sa bawat isa. Ang mga protina na ito ay maaaring bawasan o hindi ang rate ng pagpahaba, depende sa kung ang actin complex na may actin-binding protein ay makakabit sa mga filament. Ang profilein at fragmin ay mga protina na sensitibo sa calcium na nakikipag-ugnayan sa mga monomer ng actin. Parehong nangangailangan ng calcium upang magbigkis sa actin. Ang complex ng profilin na may monomer ay maaaring bumuo sa mga preexisting filament, ngunit ang complex ng fragmin na may actin ay hindi magagawa. Samakatuwid, pangunahing pinipigilan ng profilin ang nucleation, habang pinipigilan ng fragmin ang parehong nucleation at pagpahaba. Sa tatlong calcium-insensitive na protina na nakikipag-ugnayan sa actin, dalawa - DNase I at bitamina D-binding protein - gumagana sa labas ng cell. Ang pisyolohikal na kahalagahan ng kanilang kakayahang magbigkis sa actin ay hindi alam. Sa utak, gayunpaman, mayroong isang protina na, sa pamamagitan ng pagbubuklod sa mga monomer, ay nag-depolymerize ng mga filament ng actin; ang depolymerizing effect nito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng katotohanan na ang pagbubuklod ng mga monomer ay humahantong sa pagbaba sa konsentrasyon ng actin na magagamit para sa polimerisasyon. out, na humahantong sa paglikha ng isang puwersa na nagiging sanhi ng pag-urong ng kalamnan. Sa isang resting muscle, ang mga myosin bridge ay hindi nagpapakita ng aktibidad ng ATPase, dahil ang tropomyosin at mga protina ng troponin complex ay pumipigil sa pakikipag-ugnayan ng mga ulo ng myosin sa actin filament. Ang pag-activate ng actomyosin complex ay pinasimulan ng mga ion ng Ca2+. Ang konsentrasyon ng Ca2+ sa cytoplasm ng isang muscle cell sa pahinga (relaxed na kalamnan) ay mas mababa sa 0.1 μm, na mas mababa kaysa sa konsentrasyon ng Ca2+ sa interstitial fluid. Ito ay dahil sa gawain ng isang espesyal na enzyme - ang calcium pump ng sarcoplasmic reticulum, na, gamit ang enerhiya ng mga molekula ng ATP (ATP), ay nagbomba ng Ca2 + mula sa cytoplasm sa mga espesyal na tangke. Sa ilalim ng pagkilos ng isang nerve impulse, ang mga Ca2+ ions ay umaalis sa mga cisterns ng calcium at nagbubuklod sa TnC. Ito ay humahantong sa mga pagbabago sa istruktura sa iba pang mga protina ng troponin complex. Sa huli, ang posisyon ng tropomyosin na may kaugnayan sa F-actin filament ay nagbabago, at ngayon ang myosin head ay maaaring magbigkis sa actin. Ang puwersa ng paghila na nagiging sanhi ng pag-aalis ng myosin kasama ang mga filament ng actin ay lumitaw dahil sa mga pagbabago sa istruktura sa catalytic center ng myosin pagkatapos ng hydrolysis ng molekula ng ATP. Ang Myosin ay kahawig ng isang mekanikal na aparato kung saan ang ulo at leeg ng myosin bridge ay gumaganap ng papel ng isang uri ng pingga na nagpapahintulot sa pagtaas ng amplitude ng displacement ng myosin tail. Ang pingga na ito ay nakasalalay sa actin filament na may isa sa mga dulo nito, ang kabilang dulo ng pingga ay konektado sa buntot ng myosin molecule (Larawan 3). Pagkatapos ng ATP hydrolysis at dissociation ng Pn (Pi) at ADP (ADP) mula sa catalytic center sa myosin head, nagaganap ang mga pagbabago sa istruktura, bilang isang resulta kung saan ang myosin head na nakakabit sa actin filament ay umiikot sa isang anggulo a = 30-40 °, kinakaladkad ang myosin tail kasama nito (Fig. 3). Kaya, isang puwersa ang lumitaw na nagiging sanhi ng makapal na mga filament ng myosin na dumudulas kasama ang mga filament ng actin.

41. Ultrastructure ng mga dictyosome at ang kanilang mga function. Ang Golgi apparatus ay kinakatawan ng mga istruktura ng lamad na pinagsama-sama sa isang maliit na lugar. Ang isang hiwalay na zone ng akumulasyon ng mga lamad na ito ay ang dictyosome. Sa dictyosome, malapit sa isa't isa (sa layo na 20-25 nm), ang mga flat membrane sac, o cisterns, ay matatagpuan sa anyo ng isang stack, kung saan matatagpuan ang mga manipis na layer. Ayon sa electron microscopy, ang ultrastructure ng Kasama sa Golgi complex ang tatlong pangunahing bahagi: Sistema ng flat tank. 2. Ang sistema ng tubing. 3. Malalaki at maliliit na bula. Ang lahat ng tatlong bahagi ng Golgi apparatus ay magkakaugnay at maaaring lumabas mula sa isa't isa. Sa mga selula ng iba't ibang mga organo at tisyu, ang mga bahagi ng Golgi apparatus ay nabuo nang iba. .Mga pag-andar ng Golgi apparatus: 1) synthesis ng polysaccharides at glycoproteins (glycocalyx, mucus); 2) pagbabago ng mga molekula ng protina (terminal glycosylation - pagsasama ng mga bahagi ng carbohydrate; phosphorylation - pagdaragdag ng mga grupo ng pospeyt; acylation - pagdaragdag ng mga fatty acid; sulfation - pagdaragdag ng mga residu ng sulfate, atbp. .; 3) condensation ng secretory product (sa condensing vacuoles) at ang pagbuo ng secretory granules; 4) pag-uuri ng mga protina sa trans surface; 5) packaging ng secretory products sa mga istruktura ng lamad.

42. Mga pagsasama. Bilang karagdagan sa mga organelle ng lamad at hindi lamad, ang mga cell ay maaaring maglaman ng mga cellular inclusion, na mga hindi permanenteng pormasyon na lumilitaw o nawawala sa panahon ng buhay ng cell. Ang pangunahing lokasyon ng mga inklusyon ay ang cytoplasm, ngunit kung minsan ay matatagpuan din ang mga ito sa ang nucleus. metabolismo. Nag-iipon sila pangunahin sa anyo ng mga butil, droplet at kristal. Ang kemikal na komposisyon ng mga inklusyon ay lubhang magkakaibang. Ang mga lipoid ay karaniwang idineposito sa cell sa anyo ng maliliit na patak. Ang isang malaking bilang ng mga patak ng taba ay matatagpuan sa cytoplasm ng isang bilang ng mga protozoa, tulad ng mga ciliates. Sa mga mammal, ang mga fat droplet ay matatagpuan sa mga dalubhasang fat cells, sa connective tissue. Kadalasan ang isang makabuluhang halaga ng mga mataba na inklusyon ay idineposito bilang isang resulta ng mga proseso ng pathological, halimbawa, na may mataba na pagkabulok ng atay. Ang mga patak ng taba ay matatagpuan sa mga selula ng halos lahat ng mga tisyu ng halaman, maraming taba ang matatagpuan sa mga buto ng ilang mga halaman. Ang mga pagsasama ng polysaccharides ay kadalasang may formula ng mga butil ng iba't ibang laki. Sa mga multicellular na hayop at protozoa, ang mga deposito ng glycogen ay matatagpuan sa cytoplasm ng mga cell. Ang mga butil ng glycogen ay malinaw na nakikita sa ilalim ng isang light microscope. Lalo na malaki ang mga akumulasyon ng glycogen sa cytoplasm ng striated fibers ng kalamnan at sa mga selula ng atay, sa mga neuron. Sa mga selula ng halaman, ang almirol ay kadalasang idineposito mula sa polysaccharides. Mayroon itong anyo ng mga butil ng iba't ibang hugis at sukat, at ang hugis ng mga butil ng starch ay tiyak para sa bawat species ng halaman at para sa ilang mga tisyu. Ang cytoplasm ng potato tubers at cereal grains ay mayaman sa mga deposito ng almirol; bawat starch granule ay binubuo ng magkahiwalay na mga layer, at ang bawat layer, naman, ay may kasamang radially arranged crystals, halos hindi nakikita sa isang light microscope. Ang mga pagsasama ng protina ay hindi gaanong karaniwan kaysa sa fat at carbohydrate inclusions. Ang cytoplasm ng mga itlog ay mayaman sa mga butil ng protina, kung saan ang mga ito ay nasa anyo ng mga plato, bola, disk, at pamalo. Ang mga pagsasama ng protina ay matatagpuan sa cytoplasm ng mga selula ng atay, mga selulang protozoan, at marami pang ibang hayop.

Ang mga intermediate filament (IF) ay binuo mula sa fibrillar monomer. Samakatuwid, ang pangunahing disenyo ng mga intermediate filament ay kahawig ng isang lubid na may kapal na mga 8-10 nm. Ang mga ito ay naisalokal pangunahin sa perinuclear zone at sa mga bundle ng fibrils na umaabot sa cell periphery at matatagpuan sa ilalim ng plasma membrane (Larawan 238, 240 at 241). Ang mga intermediate na filament ay matatagpuan sa lahat ng uri ng mga selula ng hayop, ngunit ang mga ito ay lalo na sagana sa mga selulang iyon na napapailalim sa mekanikal na stress: mga epidermal na selula, mga proseso ng nerbiyos, makinis at striated na mga selula ng kalamnan. Walang nakitang IF sa mga selula ng halaman.

Ang komposisyon ng mga intermediate filament ay kinabibilangan ng isang malaking grupo ng mga isoprotein (kaugnay na mga protina), na maaaring nahahati sa apat na uri. Ang unang uri ay keratin, acidic at neutral, na matatagpuan sa mga epithelial cells; bumubuo sila ng mga heteropolymer mula sa dalawang subtype na ito. Ang mga keratin, bilang karagdagan, ay may ilang heterogeneity depende sa pinagmulan ng tissue. Kaya, hanggang sa 20 mga anyo ng keratin ay matatagpuan sa epithelium, 10 mga anyo ng iba pang mga keratin ay matatagpuan sa buhok at mga kuko. Ang molekular na timbang ng mga keratin ay mula 40 hanggang 70 libong mga yunit.

Ang pangalawang uri ng mga protina ng IF ay may kasamang tatlong uri ng mga protina na may katulad na timbang ng molekular (45-53 libo). ito - vimentin, katangian ng mga cell ng mesenchymal na pinagmulan, na bahagi ng cytoskeleton ng connective tissue cells, endothelium, mga selula ng dugo. Desmin katangian ng mga selula ng kalamnan, parehong makinis at may guhit. Glial fibrillar protina ay bahagi ng IF ng ilang mga cell ng nervous glia - sa mga astrocytes at ilang mga cell ng Schwann. Peripherin ay bahagi ng peripheral at central neurons.

Ang ikatlong uri - mga protina ng neurofilament(molecular weight mula 60 hanggang 130 thousand), na matatagpuan sa mga axon ng nerve cells.

At sa wakas, ang ikaapat na uri - mga ardilya nuklear mga lamina. Bagaman ang mga huli ay may nuclear localization, ang mga ito ay katulad sa istraktura at mga katangian sa lahat ng mga intermediate na protina ng filament.

Tulad ng nabanggit na, ang mga intermediate filament ay binuo mula sa mga fibrillar na protina tulad ng isang lubid. Kasabay nito, ang ilang mga protina ay maaaring bumuo ng mga copolymer, halimbawa, vimentin na may desmin o vimentin na may mga glial na protina.

Ang lahat ng mga intermediate na protina ng filament ay may katulad na pagkakasunud-sunod ng amino acid na 130 na nalalabi sa gitnang bahagi ng molekula ng fibrillar, na mayroong α-helical na istraktura. Ang mga seksyon ng terminal ng mga molekula ay may iba't ibang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid, iba't ibang haba at walang α-helical na istraktura. Ang pagkakaroon ng pinahabang α-helical na mga rehiyon ay nagpapahintulot sa dalawang molekula na bumuo ng isang dobleng helix, katulad ng molekula ng myosin, na humahantong sa pagbuo ng isang hugis-baras na dimer na may haba na humigit-kumulang 48 nm. Dalawang dimer, na nagsasama-sama, ay bumubuo ng isang maikling protofilament - isang tetramer, mga 3 nm ang kapal. Ang ganitong mga protofilament ay maaaring pagsamahin sa mas makapal at mas mahabang fibrils, at sa kalaunan ay nabuo ang isang intermediate kumpletong filament, na binubuo ng walong longitudinal protofilament (Fig. 242).

Ang mga protina ng nuclear lamina ay nag-polymerize nang iba: bumubuo sila ng mga dimer na may mga ulo sa isang dulo at nag-polymerize, na lumilikha ng isang maluwag na hugis-parihaba na sala-sala. Ang ganitong mga layer ng lamina ay mabilis na nawasak sa panahon ng mitosis sa pamamagitan ng phosphorylation ng mga lamin.

Ang mga cytoplasmic intermediate filament ay kabilang sa mga pinaka-matatag at pangmatagalang elemento ng cytoskeleton. Gayunpaman, sa vivo ang pagsasama ng mga iniksyon na may label na mga molekula ng keratin sa IF na komposisyon ng mga epithelial cells ay sinusunod. Ang mga PF ay lumalaban sa mababa at mataas na konsentrasyon ng asin at sinisira lamang pagkatapos ng pagkakalantad sa mga solusyon sa denaturing tulad ng urea.

Ang ganitong istraktura at katatagan ng kemikal ng mga intermediate filament ay malamang na tinutukoy din ang kanilang pisikal na katatagan. Nagsisilbi sila bilang isang tunay na sistema ng suporta sa mga cell na napapailalim sa makabuluhang pisikal na stress. Sa mga selula ng balat ng balat, ang mga intermediate na filament ay bumubuo ng mga bundle (tonofilament) na nauugnay sa mga desmosome at lumikha ng isang matibay na intracellular network (Fig. 243). Kaya, sa mga nerve axon na umaabot ng maraming sampu-sampung sentimetro, PF, o neurofilaments, ay lumikha ng isang matibay na balangkas na nagsisiguro sa flexibility at integridad ng manipis na cytoplasmic na proseso ng mga nerve cells. Sa transversely striated na mga selula ng kalamnan, ang mga filament ng desmin ay bahagi ng mga Z-disc at ikinonekta ang mga ito sa isa't isa bilang bahagi ng sarcomere at sa kalapit na myofibrils, gayundin sa lamad ng plasma.

Ang mga partikular na inhibitor ng polymerization ng mga intermediate filament na protina ay hindi pa natagpuan. Samakatuwid, ang mismong proseso ng pagpupulong at pag-disassembly ng mga elementong ito ng cytoskeleton sa isang buhay na cell ay nananatiling hindi maliwanag. Malamang na sila, tulad ng mga lamin, ay depolymerized sa ilalim ng pagkilos ng mga cytoplasmic kinases, na humahantong sa kanilang phosphorylation. Ang mga nakahiwalay na intermediate filament sa ilalim ng pagkilos ng phosphorylases ay maaaring mabulok sa mga monomer at mag-depolymerize.

Sa topograpiya sa cell, ang pag-aayos ng mga intermediate filament ay inuulit ang pag-aayos ng mga microtubule, tila sila ay magkatabi. Kapag ang mga microtubule ay nawasak ng colchicine, ang tinatawag na pagbagsak ng mga intermediate filament ay nangyayari: sila ay nagtitipon sa mga siksik na bundle o mga singsing sa paligid ng nucleus. Ang pagpapanumbalik ng isang bagong network ng mga intermediate filament ay nagsisimula mula sa zone ng cell center. Iminumungkahi nito na ang mga sentro ng kanilang polymerization o nucleation ay maaaring mga sentro na karaniwan sa mga microtubule.

Ang mga intermediate filament (IF) ay binuo mula sa fibrillar monomer. Samakatuwid, ang pangunahing disenyo ng mga intermediate filament ay kahawig ng isang lubid na may kapal na mga 8-10 nm. Ang mga ito ay naisalokal pangunahin sa perinuclear zone at sa mga bundle ng fibrils na umaabot sa cell periphery at matatagpuan sa ilalim ng plasma membrane (Larawan 238, 240, 241). Ang mga intermediate na filament ay matatagpuan sa lahat ng uri ng mga selula ng hayop, ngunit lalo na sagana sa mga napapailalim sa mekanikal na stress: mga epidermal na selula, mga proseso ng nerbiyos, makinis at striated na mga selula ng kalamnan. Walang nakitang IF sa mga selula ng halaman.

Ang komposisyon ng mga intermediate filament ay kinabibilangan ng isang malaking grupo ng mga isoprotein, mga nauugnay na protina, na maaaring nahahati sa apat na uri. Una - keratin, acidic at neutral, na matatagpuan sa mga epithelial cells; bumubuo sila ng mga heteropolymer mula sa dalawang subtype na ito. Ang mga keratin, bilang karagdagan, ay may ilang heterogeneity depende sa pinagmulan ng tissue. Kaya, hanggang sa 20 mga anyo ng keratin ay matatagpuan sa epithelium, 10 mga anyo ng iba pang mga keratin ay matatagpuan sa buhok at mga kuko. Ang molekular na timbang ng mga keratin ay mula 40 hanggang 70 libong mga yunit.

Ang pangalawang uri ng mga protina ng IF ay may kasamang tatlong uri ng mga protina na may katulad na timbang ng molekular (45-53 libo). ito - vimentin, katangian ng mga cell ng mesenchymal na pinagmulan, na bahagi ng cytoskeleton ng connective tissue cells, endothelium, mga selula ng dugo. Desmin- katangian ng mga selula ng kalamnan, parehong makinis at may guhit. Glial fibrillar protina ay bahagi ng IF ng ilang mga cell ng nervous glia - sa mga astrocytes at ilang mga cell ng Schwann. Peripherin - ay bahagi ng peripheral at central neurons.

Ang ikatlong uri ay mga protina ng neurofilament(sinasabi nila na ang timbang ay mula 60 hanggang 130 libo) ay matatagpuan sa mga axon ng mga selula ng nerbiyos.

At sa wakas, ang ikaapat na uri - mga ardilya nuklear mga lamina. Bagaman ang mga huli ay may nuclear localization, ang mga ito ay katulad sa istraktura at mga katangian sa lahat ng mga intermediate na protina ng filament.

Tulad ng nabanggit na, ang mga intermediate na filament ay binuo mula sa mga fibrillar na protina tulad ng isang lubid. Kasabay nito, ang ilang mga protina ay maaaring bumuo ng mga copolymer, halimbawa, vimentin na may desmin, o vimentin na may mga glial na protina.

Ang lahat ng mga intermediate na protina ng filament ay may katulad na pagkakasunud-sunod ng amino acid na 130 na nalalabi sa gitnang bahagi ng molekula ng fibrillar, na may istrakturang a-helical. Ang mga seksyon ng terminal ng mga molekula ay may iba't ibang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid, iba't ibang haba, at walang istrukturang a-helical. Ang pagkakaroon ng pinahabang a-helical na mga rehiyon ay nagbibigay-daan sa dalawang molekula na bumuo ng isang double helix, katulad ng kung ano ang humahantong sa pagbuo ng isang dimer na hugis baras, mga 48 nm ang haba. Dalawang dimer ang magkatabi upang bumuo ng isang maikling protofilament, isang tetramer, mga 3 nm ang kapal. Ang ganitong mga protofilament ay maaaring pagsamahin sa mas makapal at mas mahabang fibrils at kalaunan ay maging isang intermediate full filament na binubuo ng 8 longitudinal protofilament (Fig. 242).

Ang mga protina ng nuclear lamina ay nag-polymerize nang iba: bumubuo sila ng mga dimer na may mga ulo sa isang dulo at nag-polymerize upang makabuo ng maluwag na rectangular na sala-sala. Ang ganitong mga layer ng lamina ay mabilis na nawasak sa panahon ng mitosis sa pamamagitan ng phosphorylation ng mga lamin.

Ang mga cytoplasmic intermediate filament ay kabilang sa mga pinaka-matatag at pangmatagalang elemento ng cytoskeleton. Gayunpaman, sa vivo ang pagsasama ng mga iniksyon na may label na mga molekula ng keratin sa IF na komposisyon ng mga epithelial cells ay sinusunod. Ang mga PF ay lumalaban sa mababa at mataas na konsentrasyon ng asin at sinisira lamang pagkatapos ng pagkakalantad sa mga solusyon sa denaturing tulad ng urea.

Ang ganitong istraktura at katatagan ng kemikal ng mga intermediate filament ay malamang na tumutukoy din sa kanilang pisikal na katatagan. Nagsisilbi sila bilang isang tunay na sistema ng suporta sa mga cell na sumasailalim sa makabuluhang pisikal na stress. Sa mga selula ng balat ng balat, ang mga intermediate na filament ay bumubuo ng mga bundle (tonofilament) na nauugnay sa mga desmosome at lumikha ng isang matibay na intracellular network (Fig. 243). Kaya, sa mga nerve axon na umaabot ng maraming sampu-sampung sentimetro, ang PF o neurofilaments ay lumikha ng isang matibay na base na nagsisiguro sa flexibility at integridad ng manipis na cytoplasmic na proseso ng mga nerve cells. Sa transversely striated na mga selula ng kalamnan, ang mga filament ng desmin ay bahagi ng z-disks at ikinonekta ang mga ito sa isa't isa bilang bahagi ng sarcomere at sa kalapit na myofibrils, gayundin sa lamad ng plasma.

Ang mga partikular na inhibitor ng polymerization ng mga intermediate filament na protina ay hindi pa natagpuan. Samakatuwid, ang mismong proseso ng pagpupulong at pag-disassembly ng mga elementong ito ng cytoskeleton sa isang buhay na cell ay nananatiling hindi maliwanag. Malamang na sila, tulad ng mga lamin, ay depolymerized sa ilalim ng pagkilos ng mga cytoplasmic kinases, na humahantong sa kanilang phosphorylation. Ang mga nakahiwalay na intermediate filament sa ilalim ng pagkilos ng phosphorylases ay maaaring mabulok sa mga monomer at mag-depolymerize.

Sa topograpiya sa cell, ang pag-aayos ng mga intermediate filament ay inuulit ang pag-aayos ng mga microtubule, tila sila ay magkatabi. Kapag ang microtubule ay nawasak ng colchicine, ang tinatawag na. pagbagsak ng mga intermediate filament: nagtitipon sila sa mga siksik na bundle o singsing sa paligid ng nucleus. Ang pagpapanumbalik ng isang bagong network ng mga intermediate filament ay nagsisimula mula sa zone ng cell center. Iminumungkahi nito na ang mga sentro ng kanilang polymerization o nucleation ay maaaring mga sentro na karaniwan sa mga microtubule.

Kabanata 21

Pangkalahatang katangian ng microfilaments.

Ang mga microfilament ay matatagpuan sa lahat ng eukaryotic cells. Ang mga ito ay lalo na sagana sa mga hibla ng kalamnan at mga selula - lubos na dalubhasang mga selula na gumaganap ng mga function ng pag-urong ng kalamnan. Ang mga microfilament (MF) ay bahagi rin ng mga espesyal na bahagi ng cellular, tulad ng microvilli, ribbon junctions ng mga epithelial cells, at stereocilia ng mga sensitibong cell. Ang MF ay bumubuo ng mga bundle sa cytoplasm ng mga motile na selula ng hayop, at bumubuo ng isang layer sa ilalim ng plasma membrane - ang cortical layer (Fig. 244a, 245). Sa maraming mga selula ng halaman at mga selula ng mas mababang fungi, sila ay matatagpuan sa mga layer ng gumagalaw na cytoplasm.

Ang pangunahing protina ng microfilaments ay actin. Actin- isang heterogenous na protina, sa iba't ibang mga cell ay maaaring may iba't ibang mga variant o isoform, na ang bawat isa ay naka-encode ng sarili nitong gene. Kaya, ang mga mammal ay may 6 na magkakaibang actin: isa sa mga kalamnan ng kalansay, isa sa kalamnan ng puso, dalawang uri - sa makinis na mga kalamnan (isa sa mga ito sa mga sisidlan), at dalawa, hindi kalamnan, cytoplasmic actins, na isang unibersal na bahagi ng anumang mammalian cells. Ang lahat ng mga isoform na ito ng actin ay halos magkapareho sa mga pagkakasunud-sunod ng amino acid, na may mga variant na rehiyon ng terminal na tumutukoy sa rate ng polymerization ngunit hindi nakakaapekto sa contraction. Ang pagkakatulad na ito ng mga actin, sa kabila ng ilang pagkakaiba, ay tumutukoy sa kanilang mga karaniwang katangian. Ang actin ay may molecular weight na humigit-kumulang 42 thousand at sa monomeric form ay may anyo ng globule (G-actin) na naglalaman ng ATP molecule. Sa panahon ng polymerization nito, nabuo ang manipis na fibril (F-actin) na 8 nm ang kapal, na isang magiliw na spiral ribbon (Larawan 246). Ang mga actin microfilament ay polar sa kanilang mga katangian. Sa isang sapat na konsentrasyon, ang G-actin ay nagsisimulang kusang mag-polymerize. Sa gayong kusang polimerisasyon ng actin sa nabuong thread ng microfilament, ang isa sa mga dulo nito ay mabilis na nagbubuklod sa G-actin (+) - ang dulo ng microfilament) at samakatuwid ay lumalaki nang mas mabilis kaysa sa kabaligtaran (minus na dulo). Kung ang konsentrasyon ng G-actin ay hindi sapat, pagkatapos ay ang nabuo na fibrils ng F-actin ay magsisimulang i-disassemble. Sa mga solusyon na naglalaman ng tinatawag na. kritikal na konsentrasyon ng G-actin, ang isang dinamikong balanse sa pagitan ng polymerization at depolymerization ay itatatag, bilang isang resulta kung saan ang F-actin fibril ay magkakaroon ng pare-pareho ang haba (Fig. 247). Ito ay sumusunod mula dito na ang actin microfilaments ay napaka-dynamic na mga istraktura na maaaring lumitaw at lumago o, sa kabaligtaran, i-disassemble at mawala, depende sa pagkakaroon ng globular actin. Sa lumalaking dulo ng actin filament, ang mga monomer na naglalaman ng ATP ay ipinasok. Habang lumalaki ang polimer, nangyayari ang ATP hydrolysis at ang mga monomer ay nananatiling nakatali sa ADP. Ang mga molekula ng actin na nakagapos sa ATP ay nakikipag-ugnayan nang mas malakas sa isa't isa kaysa sa mga monomer na nakagapos sa ADP.

Sa mga cell, ang isang tila hindi matatag na sistema ng fibrillar ay nagpapatatag ng isang masa ng mga tiyak na protina na nauugnay sa F-actin. Oo, protina. tropomiosin, nakikipag-ugnayan sa mga microfilament, ay nagbibigay sa kanila ng kinakailangang tigas. Ang isang bilang ng mga protina, tulad ng filamin At a-actinin bumubuo ng mga transverse staples sa pagitan ng mga filament ng F-actin, na humahantong sa pagbuo ng isang kumplikadong three-dimensional na network na nagbibigay ng isang tulad-gel na estado sa cytoplasm. Ang iba pang mga karagdagang protina ay maaaring magbigkis ng mga filament sa mga bundle (fimbrin), atbp. Bilang karagdagan, may mga protina na nakikipag-ugnayan sa mga dulo ng mga microfilament at pinipigilan ang kanilang disassembly at nagpapatatag sa kanila. Ang pakikipag-ugnayan ng F-actin sa buong pangkat ng mga protina ay kinokontrol ang estado ng pagsasama-sama ng mga microfilament, ang kanilang maluwag o kabaligtaran na malapit na pag-aayos, ang kanilang koneksyon sa iba pang mga sangkap. Ang mga protina ay may espesyal na papel sa pakikipag-ugnayan sa actin. uri ng myosin, na kasama ng actin ay bumubuo ng isang kumplikadong may kakayahang contraction sa panahon ng paghahati ng ATP (tingnan sa ibaba) (Larawan 262).

Kaya, ang mga MF ay mga fibril ng polymerized actin na nauugnay sa maraming iba pang mga protina. Sa prinsipyo, ang mga microfilament sa lahat ng mga nonmuscle na selula ay maaaring gumanap ng hindi bababa sa dalawang hanay ng mga pag-andar: maaari silang maging bahagi ng contractile apparatus, nakikipag-ugnayan sa mga protina ng motor (myosin), o lumahok sa pagbuo ng mga istruktura ng skeletal na may kakayahang kumilos dahil sa actin. polymerization at depolymerization.

Lalo na maraming impormasyon tungkol sa cytoskeleton at microfilaments ang nakuha sa pag-aaral ng mga fibroblast sa tissue culture, na may kakayahang amoeboid movement. Ang mga cell na ito ay walang mga permanenteng istruktura ng fibrillar na responsable para sa paggalaw, ang kanilang fibrillar apparatus ay patuloy na nasa reorganisasyon: ang ilan sa mga elemento ng fibrillar ay disassembled sa ilang bahagi ng cell at bagong nabuo sa iba.

Karaniwan, ang fibroblast na gumagapang sa ibabaw ng substrate ay polarized: mayroon itong gumagalaw na dulo at isang seksyong "buntot". (Larawan 248, 249) Sa gumagalaw na dulo, na kadalasang mas nakakalat sa substrate kaysa sa lateral at tail section ng fibroblast, ang manipis na filamentous o lamellar outgrowth ay patuloy na lumilitaw at nawawala - lamelopodia. Ito ang nangungunang gilid ng cell (lamelloplasm). Na nagbibigay ng paggalaw ng fibroblast pasulong. Sa ganitong gumagalaw na fibroblast, maaaring gamitin ang mga antibodies upang malaman ang lokasyon ng actin. Ipapamahagi ito sa tatlong pangunahing bahagi ng cell: ito ay sa anyo ng isang manipis na layer (1) na matatagpuan sa paligid ng buong perimeter ng cell sa ilalim ng plasma membrane. Ito ang cortical (cortex - bark) layer. Ang actin ay abundantly detected sa outgrowths ng cytoplasm ng nangungunang gilid ng cell (2) at (3) sa mga bundle ng actin filament umaabot mula sa nangungunang gilid malalim sa cell (Fig. 245).

Ang cortical layer ay binubuo ng isang siksik na three-dimensional na network ng mga actin filament na nauugnay sa plasma membrane (tab.). Nagbibigay ito ng mekanikal na katatagan sa ibabaw na layer ng cytoplasm at lumilikha ng mga kondisyon na nagpapahintulot sa cell na baguhin ang hugis at paglipat nito. Ang layer na ito ay patuloy na nagbabago ng estado ng pagsasama-sama nito, na dumadaan mula sa estado ng isang structured gel hanggang sa isang likidong sol. Ang ganitong mga paglipat ng gel-sol ay nauugnay sa mga pagbabago sa istraktura ng cortical layer. Dito, kasama ng mga filament ng actin, mayroong mga protina na nagpapatatag ng fibrillar (halimbawa, filamin), na bumubuo ng mga crosslink sa intersection ng mga filament, na nagpapatigas sa buong cortical layer. Gayunpaman, ang katigasan na ito ay madaling maalis sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan sa iba pang mga protina, tulad ng gelsolin, na nagdudulot ng pagkapira-piraso at pagka-disassembly ng mga filament at sa gayon ay natunaw ang gel. Ang muling pagsasaayos ng layer ng submembrane ay lalo na binibigkas sa nangungunang gilid, na nagbibigay-daan sa mabilis mong baguhin ang hugis ng ibabaw nito, bumuo ng lamellipodia at sumulong. Sa kabilang banda, ang network ng filament ng actin ay may kakayahang pag-urong, dahil ito Ang mga maiikling myosin aggregate ay natagpuan sa loob nito. Ito ay humahantong sa alinman sa pagbawi ng lamellipodia o sa paghila ng mga selula pasulong. Ang network ng filament ng actin sa nangungunang gilid ay mas malinaw na nakaayos kaysa sa natitirang bahagi ng cortex. Dito, mula sa maliliit na paunang paglabas ng plasmalemma, ang mga bundle ng actin filament ay umaabot sa cell, na nagtatapos sa kanilang (+) na dulo sa plasma membrane.

Ang mismong proseso ng pagbuo ng mga filament ng actin at ang kanilang paglaki sa lamelloplasma zone ay nakasalalay sa isang bilang ng mga regulatory protein. Ang isa sa kanila, ang WASp/Scar protein, ay nagbubuklod sa lamad ng plasma. Naglalaman ito ng mga site na nagbubuklod sa actin, isa pang espesyal na protina complex na Arp2/3, na nagbubuklod sa (-)-end ng lumalaking polymer chain, na pumipigil sa depolymerization nito. Ang ganitong mga kumplikadong pakikipag-ugnayan ng dalawang grupo ng mga regulatory protein ay humantong sa ang katunayan na ang lumalaking filament ay itinayo sa hangganan na may lamad ng plasma, na maaaring yumuko sa lamad ng plasma upang lumitaw ang isang manipis na paglaki - filopodia (Larawan 250).

Kung hindi man, ang actin polymerization ay nangyayari sa panahon ng pagbuo ng lamellipodia. Dito, ang mga protina ng WASp/Scar ay gumaganap din ng nangungunang papel, na naayos sa lamad ng plasma at nagbubuklod sa Arp2/3 complex at ilakip ito sa lateral surface ng nakahandang actin fibril. Ang Arp2/3 complex ay nagpapasimula ng polimerisasyon ng isang bagong actin fibril, na nagsisimulang tumubo sa isang anggulo na humigit-kumulang 70 0 na may paggalang sa pangunahing actin filament at nakakabit sa lamad ng plasma. Mayroong ilang mga tulad ng mga bagong chain ng protina, at sila ay nagpapalabas patungo sa plasma membrane at itinutulak ito pasulong. Ito ay kung paano nabuo ang pseudopodia o lamellopodia (Larawan 251) Dahil sa pagtatayo ng mga filament ng actin sa mga dulo ng (+). Kasabay nito, ang depolymerization ng mga (-) na dulo ng mga filament na hindi na-block ng Arp2/3 complexes at nakalantad sa mga protina na nagtataguyod ng MF depolymerization.

Kaya, ang kumplikadong proseso ng paglago ng MF ay humahantong sa spatial displacement ng gilid ng gumagalaw na cell. Habang umuunlad ang lamellipodia, ang kanilang plasma membrane, sa tulong ng mga protina ng integrin, ay bumubuo ng mga focal contact sa substrate, kung saan umaalis ang mga bundle ng mga filament ng actin, na nakikilahok sa isa pang anyo ng kadaliang kumilos na nauugnay sa mga pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga filament ng actin at mga protina ng motor, myosin.

Myosin ay isa sa mga bahagi ng MF. Ang pangunahing gawain sa paggalaw ng mga cell o ang kanilang mga panloob na bahagi sa tulong ng MF ay nangyayari dahil sa gawain ng actomyosin complex, kung saan ang actin fibrils ay gumaganap ng papel ng mga gabay ("mga riles"), at ang mga myosin ay gumaganap ng papel ng mga translocator. Ang buong acto-myosin complex ay isang ATP-ase, at ang paggalaw ay nangyayari dahil sa enerhiya ng ATP hydrolysis.

Ang Myosin ay isang pamilya ng mga kaugnay na protina. Lahat sila meron ulo(motor) bahagi na responsable para sa aktibidad ng ATPase ng complex, leeg, na nauugnay sa ilang mga regulatory protein subunits at buntot, katangian para sa bawat uri ng myosin, na tumutukoy sa pagtitiyak ng pag-andar sa cell. Mayroong tatlong pangunahing uri ng myosin. Ang Myosin II at myosin V ay mga dimer kung saan ang a-helical na rehiyon ng buntot ay bumubuo ng supercoiled rod-like region. Ang Myosin I ay isang monomeric na molekula (Larawan 252). Dalawang molekula ng myosin II ay maaaring mag-ugnay sa isa't isa, na bumubuo ng isang bipolar na makapal na fibril na kasangkot sa pag-urong ng kalamnan, pag-urong ng mga intracellular MF bundle, at paghahati ng cell. Ang Type I at V myosin ay kasangkot sa mga pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga elemento ng cytoskeletal at mga lamad, halimbawa, sa transportasyon ng mga vesicle.

Ang mga mekanismo ng pagpapatakbo ng mga actomyosin complex ay halos magkapareho, anuman ang uri ng myosin: nagsisimula ito sa koneksyon ng myosin head sa actin filament, ang baluktot nito at kasunod na detatsment. Para sa bawat cycle, ang myosin head ay gumagalaw sa direksyon ng (+) dulo ng actin filament ng 5-25 nm sa panahon ng hydrolysis ng isang ATP molecule. Kaya, ang isang unidirectional displacement o sliding ng MF ay nangyayari na may kaugnayan sa myosin molecules (Fig. 253).