מבנה ותפקודים של חוטי ביניים. חוטי ביניים חוטי תאים

חוטי ביניים הם המרכיבים העיקריים של השלד הציטופלסמי הגרעיני והציטופלזמי

חוטי ביניים נחוצים כדי לשמור על מבנה ותפקוד תקינים של הרקמה.

מבחינת קוטר, חוטי ביניים ממוקמים בין חוטי אקטין ומיקרוטובולים ויוצרים רשתות חזקות.

חוטי ביניים הם פולימרים המורכבים מתת-יחידות חלבון.

החלבונים המרכיבים את חוטי הביניים הם הטרוגניים ומקודדים על ידי משפחה של גנים גדולים ומורכבים.

בבני אדם, יותר מ-50 מחלות נגרמות על ידי התרחשות של מוטציות בחלבונים של חוטי ביניים.

מיקרוטובולים, חוטי אקטין (מיקרופילמנטים) ו חוטי בינייםהן שלוש מערכות עיקריות של חוטי חלבון המרכיבים את שלד הציטוס. חוטי ביניים יוצרים רשת בציטופלזמה ובגרעין ונמצאים בכל התאים המטאזואים (בעלי חיים).

בניגוד למיקרוטובולים וחוטי אקטין, החיוניים אפילו להישרדות תאים מבודדים במבחנה, הפונקציה העיקרית של חוטי ביניים באה לידי ביטוי ברמת ארגון הרקמה, שם הם נחוצים לתפקוד תקין של רקמות ואיברים. סוגים מסוימים של חוטי ביניים מעורבים בהחזקת תאים יחד, דבר הכרחי ליצירת רקמות.

חלבוני נימה ביניים מקודדים על ידי מספר משפחות גדולות גנים. חלבונים אלו יוצרים מערכת מורכבת של חוטים, המהווים עד 80% מסך החלבון התא בתא בתנאים פיזיולוגיים נורמליים. ההתפלגות התוך תאית של חוטי ביניים שונה מזו המאפיין של חוטי אקטין ומיקרוטובולים.

היסטולוגיםגילה אותם (בצורת נוירופיברילים של נוירונים וטונופילמנטים של תאי אפידרמיס) הרבה לפני בשנות ה-60. בבדיקה מיקרוסקופית אלקטרונית של רקמת שריר, תוארו חוטים בודדים. בתאי שריר, חוטי הביניים תפסו מיקום אמצעי בקוטר בין "החוטים העבים" של מיוזין II לבין "החוטים הדקים" של האקטין. הקוטר הממוצע שלהם הוא כ-10 ננומטר, כלומר הם עבים יותר מחוטי אקטין (כ-8 ננומטר) ודקים יותר ממיקרוטובולים (כ-25 ננומטר). כל שלוש מערכות החוטים מוצגות באיור שלהלן.

חלבוני חוט בינייםמאופיינים במבנה מולקולרי משותף ומתפלמרים לחוטים בעלי חוזק מכני גבוה. במיקרוסקופ אלקטרונים הם נראים אותו הדבר. אצל בעלי חוליות גבוהים יותר, משפחת החלבונים המקבילים מאורגנת בצורה המורכבת ביותר, ונושא זה יישקל בפרק זה.

דוֹמֶה חוטי בינייםנמצא גם בחסרי חוליות, אך מספר הגנים שלהם המקודדים לחלבונים המתאימים קטן בהרבה מאשר בבעלי חוליות. כמו כן, חוטי הביניים של חסרי חוליות הם פחות הטרוגניים ויש להם פחות ספציפיות רקמה מאלה של יונקים. הגנום האנושי מכיל כ-70 גנים המקודדים לחלבוני נימה ביניים. אם לוקחים בחשבון שחבור חלופי עבור כמה מהם, המספר הכולל של חלבונים אלה מתקרב ל-75.

הם מיוצגים על ידי מספר גדול בהרבה של וריאנטים והם הטרוגניים יותר מאשר חלבוני אקטין או טובולין. כל חלבוני נימה הביניים מאופיינים בביטוי ספציפי לרקמות. הביטוי שלהם משתנה גם במהלך הבידול.

רוב המידע לגבי ביטוי וביוכימיקלים נכסים, הושגו לפני שנקבעו תפקידיהם והקשר שלהם למחלות מסוימות. כעת הוכח שמוטציות בגנים של חלבוני נימה ביניים קשורות למחלות גנטיות רבות המאופיינות בביטויים פנוטיפיים שונים. הם כוללים לפחות 50 מחלות בודדות, מדליות ועד פרוגריה.

כמעט כל הסוגים גנים של חלבון חוט בינייםקשור לצורה כלשהי של ביטוי של שבריריות רקמות. זה מצביע על כך שנדרש חוזק מכני נאות כדי שהרקמה תתפקד in vivo ושהוא, במידה רבה, קשור ישירות או בעקיפין לחוטי ביניים. בהתחשב בכך שביטוי הגנים של חלבוני חוט ביניים הוא ספציפי לרקמות, בהחלט ייתכן שכל החלבונים הללו מעניקים לתאי הרקמה את הגוונים הקטנים ביותר של הבדל. תאי רקמה דורשים תכונות שונות, כגון חוזק, פלסטיות, מהירות הרכבה ופירוק של מבנים המספקים חוזק.

אולי זו הסיבה לכך שכל כך הרבה גנים המקודדים לחלבוני נימה ביניים התעוררו במהלך האבולוציה.

הם נמצאים הן בציטופלזמה והן בגרעין של רוב התאים האיקריוטים. קוטר ה-PF הממוצע הוא כ-10 ננומטר (9-11 ננומטר), קטן מזה של מיקרוטובולים (כ-25 ננומטר) וגדול מזה של מיקרופילמנטים אקטין (5-9 ננומטר). השם ניתן בשל העובדה שעובי המבנים הציטושלדיים, המורכבים מ-IF, תפס עמדת ביניים בין עובי חוטי המיוזין והמיקרוטובולים. בגרעין ידוע רק סוג אחד של IF - למינים, הסוגים הנותרים הם ציטופלזמיים.

מִבְנֶה

מבנה הלוקוס של מולקולות חלבון IF הוא שמרני למדי. לפוליפפטיד יש בדרך כלל שני תחומים כדוריים בקצה ה-N וה-C, המחוברים על ידי תחום בצורת מוט-על מורחב בצורת מוט המורכב מסלילי אלפא. אבן הבניין הבסיסית של נימה היא דימר, לא מונומר. הוא נוצר על ידי שתי שרשראות פוליפפטידיות, בדרך כלל שני חלבונים שונים, המקיימים אינטראקציה זה עם זה עם התחומים בצורת מוטות שלהם, ויוצרים סליל-על כפול. IFs ציטופלזמי נוצרים מדימרים כאלה היוצרים חוטים לא קוטביים, בעובי בלוק אחד. היעדר קוטביות ב-PF נובע מהכיוון האנטי-מקביל של הדימרים בטטרמר. יתר על כן, נוצרים מהם מבנים מורכבים יותר, שבהם ניתן לדחוס PFs, וכתוצאה מכך יש להם קוטר משתנה.

פְּרִיסָה

לא לכל האוקריוטים יש IFs ציטופלזמי; הם נמצאים רק בקבוצות מסוימות של בעלי חיים. אז, PF נמצא בנמטודות. רכיכות ובעלי חוליות. אך לא נמצא בפרוקי רגליים ובכינודרמים. בבעלי חוליות, IFs נעדרים בתאים מסוימים (למשל, אוליגודנדרוציטים). לא נמצאו IFs בתאי צמחים.
ברוב תאי בעלי החיים, IFs יוצרים "סל" סביב הגרעין, משם הם מופנים לפריפריה של התא. IF נמצא בשפע במיוחד בתאים הנתונים ללחץ מכני: באפיתל, שבו IF מעורבים בחיבור תאים זה לזה באמצעות דסמוזומים, בסיבי עצב, בתאים של רקמת שריר חלקה ומפוספסת.

סוגים

שלא כמו מרכיבים בסיסיים אחרים של השלד הציטוניים, IFs בציטופלזמה של תאים של רקמות שונות מורכבים מחלבונים שונים, אם כי דומים מבחינה מבנית. כל חלבוני ה-IF בבני אדם מקודדים כ-70 גנים. בהתבסס על התכונות של הרכב חומצות אמינו ומבנה, חמש קבוצות עיקריות של חלבוני IF מובחנים.

סוג I - קרטינים

הקבוצה המגוונת ביותר של PFs מורכבת מקרטינים בעלי משקל מולקולרי של 40-70 kDa. חלבון מסוג זה מחולק ל-2 תת-משפחות:

• קרטינים חומציים,
• קרטינים ניטרליים ובסיסיים.

דימר הקרטין מורכב מקרטין אחד חומצי ואחד בסיסי. בין האיזופורמים הרבים של הקרטין מבחינות שתי קבוצות עיקריות - קרטינים אפיתליאליים (ראה ציטוקרטין), הכוללים כ-20 סוגי קרטין, וקרטיני שיער (כ-10 סוגים), מהם בנויים גם ציפורניים, קרניים וקשקשים של זוחלים.

סוג II

הסוג השני של חלבוני IF כולל 4 סוגי חלבונים:

• vimentin - חלבון בעל מסה של 45 - 53 kDa, אופייני לתאים ממקור mesenchymal: הוא חלק מתאי רקמת חיבור, אנדותל, תאי דם;
• חלבון חומצי גליאלי;
• פריפרין.

סוג III

• אלפא איננקסין
• חלבונים נוירופילמנטים
• נסטין
• סינמין
• סינקוילין

בנוסף למיקרו-צינוריות, המרכיבים הפיברילריים של הציטופלזמה של תאים אוקריוטים כוללים מיקרופילמנטים (microfilamenti) בעובי של 5-7 ננומטר ומה שנקרא חוטי ביניים, או מיקרופיברילים (מיקרופיברילים), בעובי של כ-10 ננומטר.

מיקרופילמנטיםנמצא כמעט בכל סוגי התאים. הם שונים במבנה ובתפקוד, אך קשה להבדיל ביניהם מבחינה מורפולוגית. מיקרופילמנטים ממוקמים בשכבת קליפת המוח של הציטופלזמה, ישירות מתחת לפלסמה, צרורות או שכבות. ניתן לראות אותם בפסאודופודיה של אמבות או בתהליכים הנעים של פיברובלסטים, במיקרוווילי של אפיתל המעי. מיקרופילמנטים יוצרים לעתים קרובות צרורות שעוברים לתהליכים של תאים.

ברוב התאים נמצאה רשת של מיקרופילמנטים. הם שונים בהרכב הכימי. בהתאם להרכב הכימי שלהם, הם יכולים לבצע את הפונקציות של שלד הציטוס ולהשתתף במתן תנועה. רשת זו היא חלק מהציטושלד. בעזרת שיטות אימונופלורסנט, הוכח בבירור שהרכב המיקרופילמנטים של השכבה והצרורות בקליפת המוח כולל חלבונים מתכווצים: אקטין, מיוזין, טרופומיוזין, א-אקטינין. כתוצאה מכך, מיקרופילמנטים הם לא יותר מאשר מנגנון התכווצות תוך תאי, המספק לא רק ניידות תאים במהלך תנועת האמבואידים הפעילה שלהם, אלא, כנראה, רוב התנועות התוך תאיות, כגון זרמים ציטופלזמיים, תנועת ואקוולים, מיטוכונדריה, חלוקת תאים.

חוטי ביניים,או מיקרופיברילים, גם מבני חלבון. אלו הם חוטים דקים (10 ננומטר) שאינם מסתעפים, מסודרים לרוב בצרורות. אופייני שהרכב החלבון שלהם שונה ברקמות שונות. באפיתל, למשל, הקרטין הוא חלק מחוטי הביניים. צרורות של חוטי ביניים של קרטין בתאי אפיתל יוצרים את מה שנקרא טונופיברילים, המתאימים לדסמוזומים. ההרכב של חוטי הביניים של תאים של רקמות mesenchymal (לדוגמה, fibroblasts) כולל חלבון נוסף - vimentin. תאי השריר מאופיינים בחלבון דסמין, בתאי עצב, הנוירופפילמנטים שלהם כוללים גם חלבון מיוחד.

התפקיד של מיקרופילמנטים ביניים הוא ככל הנראה מסגרת תמיכה, עם זאת, מבנים פיברילרים אלה אינם רגישים כמו מיקרוטובולים.

37-38. הרכב כימי ומבנה אולטרה של מיקרופילמנטים ומיקרוטובולים. (ראה 36)

39. תכונות ההרכב הכימי והמבנה העל-מולקולרי של חוטי ביניים.חוטי ביניים נקראים כך מכיוון שהקוטר שלהם הוא כ-10 ננומטר, שהוא ביניים בין הקוטר של מיקרופילמנטים (6 ננומטר) ומיקרוטובולים (25 ננומטר). שלא כמו מיקרופילמנטים ומיקרוטובולים, הם אינם פולימרים מולקולריים, אלא פוליקונדנסטים של מונומרים פיברילריים. חוטי ביניים נמצאים בכל תאי בעלי החיים, אך ישנם רבים מהם במיוחד באפיתל, ברקמות העצבים והשריר.

החלק המרכזי של מולקולת חלבון חוט הביניים מכיל את אותו רצף חומצות אמינו של 130 שיירים, היוצרים a-helix. עם זאת, לחלבונים אלה יש סגוליות רקמה בולטת, אשר נקבעת על ידי האזורים הסופיים של המולקולות שלהם. הרכבה של חוטים מתרחשת על ידי עיבוי מסודר של מבנים א-סליליים.

חלבוני חוט ביניים שייכים לאחת מארבע קבוצות שונות - קרטינים, חלבוני תאי מזנכימליים, חלבוני נוירופיברילים ולמינים.

קרטיניםהם משפחה של חלבונים פיברילרים בעלי משקל מולקולרי של 40-70 kDa, ספציפיים לתאי אפיתל.

ל חלבונים נוירופילמנטיםכוללים שלושה פוליפפטידים בעלי משקל מולקולרי של 68, 145 ו-220 kD. יחד עם מיקרוטובולים, הם חלק מהמבנים האופייניים לתאי עצב - נוירופיברילים, המעורבים ביצירת מערכת התחבורה התוך-תאית בגוף הנוירון ובתהליכיו.

חוטי הביניים של הציטופלזמה ממוקמים בעיקר סביב גרעין התא, וגם יוצרים צרורות הנמשכים מהגרעין ועד לפריפריה של התא. התפלגות חוטי הביניים בתא תואמת במידה רבה את התפלגות המיקרוטובולים, מה שמשקף את השתתפותם המשותפת במערכות התחבורה התוך-תאיות.

בניגוד לחלבונים ציטופלזמיים היוצרים סיבים הממוקמים בגרעין התא למינים A, B ו-C(משקל מולקולרי 60-70 kD) נאספים בסריגים מלבניים. המסגרת הנוצרת על ידם, או המטריצה ​​הגרעינית, נמצאת במגע עם הממברנה הפנימית של הנוקלאולמה, ושומרת על גודל וצורת גרעין התא. המטריצה ​​הגרעינית של למינים משמשת גם כמבנה תמיכה לכרומוזומים. במהלך מיטוזה או מיוזה, הלמינים עוברים זרחון על ידי קינאזות של חלוקת תאים, מה שמוביל לדה-פולימריזציה שלהם ולהתפוררות של הנוקלאולמה לתוך שלפוחיות בודדות הפזורות ברחבי הציטופלזמה. בתום החלוקה מופעלים פוספטאזות המבטיחות פילמור של למינים ושיקום המטריצה ​​הגרעינית והנוקלאולמה.

40. אקטין וחלבונים נלווים. מנגנונים מולקולריים של התכווצות מתחמי אקטינומיוזין.ישנם חמישה אתרים עיקריים שבהם ניתן ליישם את הפעולה של חלבונים קושרי אקטין. הם יכולים להיקשר למונומר האקטין; עם קצה "מחודד", או גדל לאט, של החוט; עם קצה "מנוצות", או גדל במהירות; עם משטח הצד של החוט; ולבסוף, עם שני חוטים בו זמנית, יוצרים קשר צולב ביניהם. בנוסף לחמש האינטראקציות הללו, חלבונים קושרי אקטין יכולים להיות רגישים לסידן או לא רגישים. עם מגוון כזה של אפשרויות, אין זה מפתיע שהתגלו הרבה חלבונים קושרי אקטין, ושחלקם מסוגלים לכמה סוגים של אינטראקציה.
חלבונים הנקשרים למונומרים מעכבים את היווצרותם של זרעים, ומחלישים את האינטראקציה של מונומרים זה עם זה. חלבונים אלו עשויים להפחית או לא להפחית את קצב ההתארכות, תלוי אם קומפלקס האקטין עם החלבון קושר האקטין יוכל להיצמד לחוטים. פרופילין ופרגמין הם חלבונים רגישים לסידן המקיימים אינטראקציה עם מונומרים של אקטין. שניהם דורשים סידן כדי להיקשר לאקטין. הקומפלקס של פרופילין עם המונומר יכול להתבסס על חוטים קיימים, אבל הקומפלקס של פרגמין עם אקטין לא יכול. לכן, פרופילין מעכב בעיקר גרעין, בעוד פרגמין מעכב גם גרעין וגם התארכות. מבין שלושת החלבונים הבלתי רגישים לסידן המקיימים אינטראקציה עם אקטין, שניים - DNase I וחלבון קושר ויטמין D - מתפקדים מחוץ לתא. המשמעות הפיזיולוגית של יכולתם להיקשר לאקטין אינה ידועה. במוח, לעומת זאת, יש חלבון שבאמצעות קשירה למונומרים, דה-פולימריזציה של חוטי אקטין; השפעת הדה-פולימריזציה שלו מוסברת על ידי העובדה שהקישור של מונומרים מוביל לירידה בריכוז האקטין הזמין לפילמור.המולקולות של מיוזין ואקטין, המקיימות אינטראקציה זו עם זו, יוצרות קומפלקס אקטומיוזין, שבו משחקים את האירועים העיקריים. החוצה, מה שמוביל ליצירת כוח שגורם להתכווצות השרירים. בשריר במנוחה, גשרי מיוזין אינם מראים פעילות ATPase, שכן טרופומיוזין וחלבוני קומפלקס הטרופונין מונעים את האינטראקציה של ראשי מיוזין עם חוט האקטין. הפעלת קומפלקס האקטומיוזין מתחילה על ידי יוני Ca2+. ריכוז Ca2+ בציטופלזמה של תא שריר במנוחה (שריר רגוע) נמוך מ-0.1 מיקרומטר, שהוא נמוך בהרבה מריכוז Ca2+ בנוזל הביניים. הדבר נובע מעבודתו של אנזים מיוחד - משאבת הסידן של הרשת הסרקופלזמית, אשר באמצעות האנרגיה של מולקולות ATP (ATP), שואבת Ca2+ מהציטופלזמה לתוך מיכלים מיוחדים. תחת פעולת דחף עצבי, יוני Ca2+ עוזבים את בורות הסידן ונקשרים ל-TnC. זה מוביל לשינויים מבניים בחלבונים אחרים של קומפלקס הטרופונין. בסופו של דבר, המיקום של tropomyosin ביחס לחוט F-actin משתנה, וכעת ראש המיוזין יכול להיקשר לאקטין. כוח המשיכה הגורם לתזוזה של מיוזין לאורך חוטי האקטין נוצר עקב שינויים מבניים במרכז הקטליטי של מיוזין לאחר הידרוליזה של מולקולת ה-ATP. המיוזין מזכיר מכשיר מכני בו ראש וצוואר גשר המיוזין ממלאים תפקיד של מעין מנוף המאפשר הגדלת משרעת העקירה של זנב המיוזין. מנוף זה מונח על חוט האקטין עם אחד מקצותיו, הקצה השני של המנוף מחובר לזנב מולקולת המיוזין (איור 3). לאחר הידרוליזה ATP ופירוק של Pn (Pi) ו-ADP (ADP) מהמרכז הקטליטי בראש המיוזין, מתרחשים סידורים מבניים, כתוצאה מכך ראש המיוזין המחובר לחוט האקטין מסתובב בזווית a = 30-40 °, גוררים איתו את זנב המיוזין (איור .3). כך נוצר כוח שגורם לחוטים העבים של המיוזין להחליק לאורך חוטי האקטין.

41. מבנה אולטרה של דיקטיוזומים ותפקידיהם.מנגנון גולגי מיוצג על ידי מבני ממברנה המורכבים יחד בשטח קטן. אזור הצטברות נפרד של ממברנות אלה הוא הדיקטיוזום. בדיקטיוזום, קרוב זה לזה (במרחק של 20–25 ננומטר), ממוקמים שקי קרום שטוחים, או בורות מים, בצורת ערימה, שביניהם ממוקמות שכבות דקות. על פי מיקרוסקופ אלקטרונים, מבנה האולטרה של מתחם גולגי כולל שלושה מרכיבים עיקריים: מערכת מיכלים שטוחה. 2. מערכת הצינורות. 3. בועות גדולות וקטנות. כל שלושת המרכיבים של מנגנון גולגי קשורים זה בזה ויכולים לנבוע זה מזה. בתאים של איברים ורקמות שונות, מרכיבי מנגנון הגולגי מפותחים בצורה שונה. .פונקציות של מנגנון גולגי: 1) סינתזה של פוליסכרידים וגליקופרוטאינים (glycocalyx, ריר); 2) שינוי מולקולות חלבון (גליקוזילציה סופנית - הכללת רכיבי פחמימות; זרחון - הוספת קבוצות פוספט; אצילציה - הוספת חומצות שומן; סולפטציה - הוספת שאריות סולפט וכו' .; 3) עיבוי התוצר המופרש (בוואקווולים מתעבים) ויצירת גרגירי הפרשה; 4) מיון חלבונים על פני השטח הטרנס; 5) אריזה של תוצרי הפרשה למבני ממברנה.

42. הכללות.בנוסף לאברוני ממברנה ולא ממברנה, תאים יכולים להכיל תכלילים תאיים, שהם תצורות לא קבועות המופיעות או נעלמות במהלך חיי התא. המיקום העיקרי של התכלילים הוא הציטופלזמה, אך לפעמים הם נמצאים גם ב הגרעין.מטבוליזם. הם מצטברים בעיקר בצורת גרגירים, טיפות וגבישים. ההרכב הכימי של התכלילים מגוון מאוד.ליפואידים מופקדים בדרך כלל בתא בצורה של טיפות קטנות. מספר רב של טיפות שומן נמצאות בציטופלזמה של מספר פרוטוזואה, כגון ריסים. ביונקים, טיפות השומן ממוקמות בתאי שומן מיוחדים, ברקמת החיבור. לעתים קרובות מופקדת כמות משמעותית של תכלילים שומניים כתוצאה מתהליכים פתולוגיים, למשל, עם ניוון שומני של הכבד. טיפות שומן מצויות בתאים של כמעט כל רקמות הצמח, הרבה שומן נמצא בזרעים של חלק מהצמחים.תכלילים של פוליסכרידים לרוב בנוסחה של גרגירים בגדלים שונים. בבעלי חיים רב-תאיים ובפרוטוזואה, משקעי גליקוגן נמצאים בציטופלזמה של תאים. גרגירי גליקוגן נראים בבירור תחת מיקרוסקופ אור. גדולות במיוחד הן הצטברויות הגליקוגן בציטופלזמה של סיבי שריר מפוספסים ובתאי כבד, בנוירונים. בתאי צמחים, עמילן מופקד לרוב מפוליסכרידים. יש לו צורה של גרגירים בצורות וגדלים שונים, וצורתם של גרגירי עמילן היא ספציפית לכל מין צמחי ולרקמות מסוימות. הציטופלזמה של פקעות תפוחי אדמה ודגנים עשירה במרבצי עמילן; כל גרגירי עמילן מורכב משכבות נפרדות, וכל שכבה, בתורה, כוללת גבישים מסודרים רדיאלית, כמעט בלתי נראים במיקרוסקופ אור. תכלילי חלבון שכיחים פחות מתכלילים של שומן ופחמימות. הציטופלזמה של הביצים עשירה בגרגרי חלבון, שם הם נמצאים בצורת צלחות, כדורים, דיסקים ומוטות. תכלילי חלבון נמצאים בציטופלזמה של תאי כבד, תאי פרוטוזואה ובעלי חיים רבים אחרים.

חוטי ביניים (IF) בנויים ממונומרים פיברילרים. לכן, העיצוב הבסיסי של חוטי הביניים דומה לחבל בעל עובי של כ-8-10 ננומטר. הם ממוקמים בעיקר באזור הפרי-גרעיני ובצרורות של סיבים הנמשכים לפריפריה של התא וממוקמים מתחת לממברנת הפלזמה (איור 238, 240 ו-241). חוטי ביניים נמצאים בכל סוגי תאי בעלי החיים, אך הם מצויים בשפע במיוחד באותם תאים הנתונים ללחץ מכני: תאי אפידרמיס, תהליכי עצב, תאי שריר חלקים ומפוספסים. לא נמצאו IFs בתאי צמחים.

הרכב חוטי הביניים כולל קבוצה גדולה של איזופרוטאין (חלבונים קשורים), אותם ניתן לחלק לארבעה סוגים. הסוג הראשון הוא קרטינים,חומצי וניטרלי, נמצא בתאי אפיתל; הם יוצרים הטרופולימרים משני תת-הסוגים הללו. לקרטינים, בנוסף, יש הטרוגניות מסוימת בהתאם למקור הרקמה. אז, עד 20 צורות של קרטינים נמצאות באפיתל, 10 צורות של קרטין אחרות נמצאות בשיער ובציפורניים. המשקל המולקולרי של הקרטין נע בין 40 ל-70 אלף יחידות.

הסוג השני של חלבוני IF כולל שלושה סוגי חלבונים בעלי משקל מולקולרי דומה (45-53 אלף). זה - וימנטין,אופייני לתאים ממוצא mesenchymal, שהוא חלק מהציטושלד של תאי רקמת חיבור, אנדותל, תאי דם. דסמיןמאפיין תאי שריר, חלקים ומפוספסים כאחד. גליאלסִיבִי חֶלְבּוֹןהוא חלק מה-IF של חלק מהתאים של גליה העצבית - באסטרוציטים ובחלק מתאי שוואן. פריפריןהוא חלק מהנוירונים ההיקפיים והמרכזיים.

הסוג השלישי - חלבונים נוירופילמנטים(משקל מולקולרי בין 60 ל-130 אלף), נמצא באקסונים של תאי עצב.

ולבסוף, הסוג הרביעי - סנאיםגַרעִינִי למינות.למרות שלאחרונים אלה יש לוקליזציה גרעינית, הם דומים במבנה ובמאפיינים לכל חלבוני נימה הביניים.

כפי שכבר הוזכר, חוטי הביניים בנויים מחלבונים פיברילרים כמו חבל. במקביל, חלק מהחלבונים יכולים ליצור קופולימרים, למשל וימנטין עם דסמין או וימנטין עם חלבוני גליה.

לכל חלבוני נימה הביניים יש רצף חומצות אמינו דומה של 130 שיירים בחלק המרכזי של המולקולה הפיברילרית, בעלת מבנה α-סלילי. למקטעים הסופיים של המולקולות יש רצפים שונים של חומצות אמינו, אורכים שונים ואין להם מבנה α-סלילי. נוכחותם של אזורים סליליים מורחבים מאפשרת לשתי מולקולות ליצור סליל כפול, בדומה למולקולת המיוזין, מה שמוביל ליצירת דימר בצורת מוט באורך של כ-48 ננומטר. שני דימרים, המתאחדים זה לצד זה, יוצרים פרוטופילמנט קצר - טטרמר, בעובי של כ-3 ננומטר. פרוטופילמנטים כאלה יכולים להשתלב לסיבים עבים וארוכים יותר, ובסופו של דבר נוצר חוט שלם ביניים, המורכב משמונה פרוטופילמנטים אורכיים (איור 242).

חלבוני למינה גרעינית מתפלמרים בצורה שונה: הם יוצרים דימרים עם ראשים בקצה אחד ומתפלמרים, ויוצרים סריג מלבני רופף. שכבות למינה כאלה נהרסות במהירות במהלך מיטוזה על ידי זרחון של למינים.

חוטי ביניים ציטופלסמיים הם בין היסודות היציבים ובעלי החיים הארוכים ביותר של שלד הציטו. עם זאת, in vivo נצפה שילוב של מולקולות קרטין מסומנות המוזרקות להרכב ה-IF של תאי אפיתל. PFs עמידים לריכוזי מלחים נמוכים וגבוהים ונהרסים רק לאחר חשיפה לתמיסות דנטורציה כגון אוריאה.

מבנה כזה ויציבות כימית של חוטי ביניים קובעים כנראה גם את היציבות הפיזית שלהם. הם משמשים כמערכת תמיכה אמיתית בתאים הנתונים ללחץ פיזי משמעותי. בתאי אפידרמיס העור, חוטי ביניים יוצרים צרורות (טונופילמנטים) הקשורים לדסמוזומים ויוצרים רשת תוך תאית נוקשה (איור 243). לפיכך, באקסונים עצביים הנמשכים לעשרות רבות של סנטימטרים, PF, או נוירופילמנטים, יוצרים מסגרת נוקשה המבטיחה את הגמישות והשלמות של התהליכים הציטופלזמיים הדקים של תאי העצב. בתאי שריר מפוספסים לרוחב, חוטי דסמין הם חלק מה-Z-discs ומחברים אותם זה לזה הן כחלק מהסרקומר והן במיופיברילים שכנים, כמו גם עם קרום הפלזמה.

עדיין לא נמצאו מעכבים ספציפיים של פילמור של חלבוני נימה ביניים. לכן, עצם תהליך ההרכבה והפירוק של אלמנטים אלה של השלד הציטוניים בתא חי נותר לא ברור. סביר להניח שהם, כמו למינים, עוברים דה-פולימר תחת פעולת קינאזות ציטופלזמיות, מה שמוביל לזרחון שלהם. חוטי הביניים המבודדים תחת פעולתם של פוספורילאזים יכולים להתפרק למונומרים ולדה-פולימריזציה.

מבחינה טופוגרפית בתא, סידור חוטי הביניים חוזר על סידור המיקרוטובולים, נראה שהם הולכים זה לצד זה. כאשר מיקרוטובולים נהרסים על ידי קולכיצין, מה שנקרא קריסה של חוטי ביניים מתרחשת: הם מתאספים לצרורות צפופים או טבעות סביב הגרעין. שחזור של רשת חדשה של חוטי ביניים מתחיל מהאזור של מרכז התא. זה מצביע על כך שמרכזי הפילמור או הגרעין שלהם עשויים להיות מרכזים הנפוצים עם מיקרוטובולים.

חוטי ביניים (IF) בנויים ממונומרים פיברילרים. לכן, העיצוב הבסיסי של חוטי הביניים דומה לחבל בעל עובי של כ-8-10 ננומטר. הם ממוקמים בעיקר באזור הפרי-גרעיני ובצרורות של סיבים הנמשכים לפריפריה של התא וממוקמים מתחת לממברנת הפלזמה (איור 238, 240, 241). חוטי ביניים נמצאים בכל סוגי התאים של בעלי חיים, אך נמצאים בשפע במיוחד באלה הנתונים ללחץ מכני: תאי אפידרמיס, תהליכי עצב, תאי שריר חלקים ומפוספסים. לא נמצאו IFs בתאי צמחים.

הרכב חוטי הביניים כולל קבוצה גדולה של איזופרוטאין, חלבונים קשורים, אותם ניתן לחלק לארבעה סוגים. הראשון - קרטינים, חומצי וניטרלי, נמצא בתאי אפיתל; הם יוצרים הטרופולימרים משני תת-הסוגים הללו. לקרטינים, בנוסף, יש הטרוגניות מסוימת בהתאם למקור הרקמה. אז, עד 20 צורות של קרטינים נמצאות באפיתל, 10 צורות של קרטין אחרות נמצאות בשיער ובציפורניים. המשקל המולקולרי של הקרטין נע בין 40 ל-70 אלף יחידות.

הסוג השני של חלבוני IF כולל שלושה סוגי חלבונים בעלי משקל מולקולרי דומה (45-53 אלף). זה - וימנטין, אופייני לתאים ממוצא mesenchymal, שהוא חלק מהציטושלד של תאי רקמת חיבור, אנדותל, תאי דם. דסמין- מאפיין תאי שריר, חלקים ומפוספסים כאחד. גליאלסִיבִי חֶלְבּוֹןהוא חלק מה-IF של חלק מהתאים של גליה העצבית - באסטרוציטים ובחלק מתאי שוואן. פריפרין -הוא חלק מהנוירונים ההיקפיים והמרכזיים.

הסוג השלישי הוא חלבונים נוירופילמנטים(אומרים שהמשקל הוא בין 60 ל-130 אלף) נמצא באקסונים של תאי עצב.

ולבסוף, הסוג הרביעי - סנאיםגַרעִינִי למינות. למרות שלאחרונים אלה יש לוקליזציה גרעינית, הם דומים במבנה ובמאפיינים לכל חלבוני נימה הביניים.

כפי שכבר הוזכר, חוטי ביניים בנויים מחלבונים פיברילרים כמו חבל. יחד עם זאת, חלק מהחלבונים יכולים ליצור קופולימרים, למשל, וימנטין עם דסמין, או וימנטין עם חלבוני גליה.

לכל חלבוני נימה הביניים רצף חומצות אמינו דומה של 130 שיירים בחלק המרכזי של המולקולה הפיברילרית, בעל מבנה א-סלילי. למקטעים הסופיים של המולקולות יש רצפים שונים של חומצות אמינו, אורכים שונים, ואין להם מבנה א-סלילי. נוכחותם של אזורים א-סליליים מורחבים מאפשרת לשתי מולקולות ליצור סליל כפול, בדומה למה שמוביל להיווצרות של דימר בצורת מוט, באורך של כ-48 ננומטר. שני דימרים מתחברים זה לצד זה ויוצרים פרוטופילמנט קצר, טטרמר, בעובי של כ-3 ננומטר. פרוטופילמנטים כאלה יכולים להשתלב לסיבים עבים וארוכים יותר ובסופו של דבר לחוט מלא ביניים המורכב מ-8 פרוטופילמנטים אורכיים (איור 242).

חלבוני למינה גרעינית מתפלמרים בצורה שונה: הם יוצרים דימרים עם ראשים בקצה אחד ומתפלמרים ליצירת סריג מלבני רופף. שכבות למינה כאלה נהרסות במהירות במהלך מיטוזה על ידי זרחון של למינים.

חוטי ביניים ציטופלסמיים הם בין היסודות היציבים ובעלי החיים הארוכים ביותר של שלד הציטו. עם זאת, in vivo נצפה שילוב של מולקולות קרטין מסומנות המוזרקות להרכב ה-IF של תאי אפיתל. PFs עמידים לריכוזי מלחים נמוכים וגבוהים ונהרסים רק לאחר חשיפה לתמיסות דנטורציה כגון אוריאה.

מבנה כזה ויציבות כימית של חוטי ביניים קובעים כנראה גם את היציבות הפיזית שלהם. הם משמשים כמערכת תמיכה אמיתית בתאים העוברים לחץ פיזי משמעותי. בתאי אפידרמיס העור, חוטי ביניים יוצרים צרורות (טונופילמנטים) הקשורים לדסמוזומים ויוצרים רשת תוך תאית נוקשה (איור 243). לפיכך, באקסונים עצביים הנמשכים לעשרות רבות של סנטימטרים, PF או נוירופילמנטים יוצרים בסיס נוקשה המבטיח את הגמישות והשלמות של התהליכים הציטופלזמיים הדקים של תאי העצב. בתאי שריר מפוספסים לרוחב, חוטי ה-desmin הם חלק מה-z-disks ומחברים אותם זה לזה הן כחלק מהסרקומר והן במיופיברילים שכנים, כמו גם עם קרום הפלזמה.

עדיין לא נמצאו מעכבים ספציפיים של פילמור של חלבוני נימה ביניים. לכן, עצם תהליך ההרכבה והפירוק של אלמנטים אלה של השלד הציטוניים בתא חי נותר לא ברור. סביר להניח שהם, כמו למינים, עוברים דה-פולימר תחת פעולת קינאזות ציטופלזמיות, מה שמוביל לזרחון שלהם. חוטי הביניים המבודדים תחת פעולתם של פוספורילאזים יכולים להתפרק למונומרים ולדה-פולימריזציה.

מבחינה טופוגרפית בתא, סידור חוטי הביניים חוזר על סידור המיקרוטובולים, נראה שהם הולכים זה לצד זה. כאשר microtubules נהרס על ידי קולכיצין, מה שנקרא. קריסת חוטי ביניים: הם מתאספים בצרורות צפופים או טבעות מסביב לגרעין. שחזור של רשת חדשה של חוטי ביניים מתחיל מהאזור של מרכז התא. זה מצביע על כך שמרכזי הפילמור או הגרעין שלהם עשויים להיות מרכזים הנפוצים עם מיקרוטובולים.

פרק 21

מאפיינים כלליים של מיקרופילמנטים.

מיקרופילמנטים נמצאים בכל התאים האוקריוטיים. הם מצויים במיוחד בסיבי שריר ובתאים - תאים בעלי התמחות גבוהה המבצעים את תפקידי התכווצות השרירים. מיקרופילמנטים (MF) הם גם חלק ממרכיבים תאיים מיוחדים, כגון microvilli, חיבורי סרט של תאי אפיתל וסטריאוציליות של תאים רגישים. MF יוצרים צרורות בציטופלזמה של תאי בעלי חיים תנועתיים, ויוצרים שכבה מתחת לממברנת הפלזמה - השכבה הקורטיקלית (איור 244a, 245). בתאי צמחים רבים ובתאים של פטריות נמוכות יותר, הם ממוקמים בשכבות הציטופלזמה הנעה.

החלבון העיקרי של מיקרופילמנטים הוא אקטין. אקטין- חלבון הטרוגני, בתאים שונים עשויים להיות וריאנטים שונים או איזופורמים, שכל אחד מהם מקודד על ידי הגן שלו. אז, ליונקים יש 6 אקטינים שונים: אחד בשרירי השלד, אחד בשריר הלב, שני סוגים - בשרירים חלקים (אחד מהם בכלי הדם), ושניים אקטינים ציטופלזמיים שאינם שרירים, שהם מרכיב אוניברסלי של כל תאי יונק. כל האיזופורמים הללו של אקטין דומים מאוד ברצפי חומצות אמינו, עם אזורים סופניים שונים שקובעים את קצב הפילמור אך אינם משפיעים על התכווצות. דמיון זה של אקטינים, למרות כמה הבדלים, קובע את תכונותיהם המשותפות. לאקטין משקל מולקולרי של כ-42 אלף ובצורה המונומרית יש לו צורה של כדורית (G-actin) המכילה מולקולת ATP. במהלך הפילמור שלו, נוצר סיב דק (F-actin) בעובי 8 ננומטר, שהוא סרט ספירלי עדין (איור 246). מיקרופילמנטים של אקטין הם קוטביים בתכונותיהם. בריכוז מספיק, G-actin מתחיל להתפלמר באופן ספונטני. עם פילמור ספונטני כזה של אקטין על חוט המיקרופילמנט שנוצר, אחד מקצוותיו נקשר במהירות ל-G-actin (+) - קצה המיקרופילמנט) ולכן גדל מהר יותר מהצד הנגדי (קצה מינוס). אם הריכוז של G-actin אינו מספיק, אז השרירים שנוצרו של F-actin מתחילים להתפרק. בתמיסות המכילות מה שנקרא. ריכוז קריטי של G-actin, ייווצר שיווי משקל דינמי בין פילמור לדה-פולימריזציה, וכתוצאה מכך לסיב F-actin יהיה אורך קבוע (איור 247). מכאן נובע שמיקרופילמנטים של אקטין הם מבנים מאוד דינמיים שיכולים להתעורר ולגדול או להיפך, להתפרק ולהיעלם, בהתאם לנוכחות של אקטין כדורי. בקצה הגדל של חוט האקטין, מוכנסים מונומרים המכילים ATP. כשהפולימר גדל, מתרחשת הידרוליזה של ATP והמונומרים נשארים קשורים ל-ADP. מולקולות אקטין הקשורות ל-ATP מקיימות אינטראקציה חזקה יותר זו עם זו מאשר מונומרים הקשורים ל-ADP.

בתאים, מערכת פיברילרית כזו שנראית לא יציבה מיוצבת על ידי מסה של חלבונים ספציפיים הקשורים ל-F-אקטין. כן, חלבון. טרופומיוזיןאינטראקציה עם מיקרופילמנטים, נותן להם את הקשיחות הדרושה. מספר חלבונים, כגון פילאמיןו א-אקטיניןיוצרים מהדקים רוחביים בין חוטי F-actin, מה שמוביל ליצירת רשת תלת מימדית מורכבת שנותנת מצב דמוי ג'ל לציטופלזמה. חלבונים נוספים אחרים יכולים לקשור חוטים לצרורות (פימברין) וכו'. בנוסף, ישנם חלבונים המקיימים אינטראקציה עם קצוות המיקרופילמנטים ומונעים את פירוקם ומייצבים אותם. האינטראקציה של F-actin עם כל קבוצת החלבונים הזו מסדירה את מצב הצבירה של מיקרופילמנטים, סידורם הרופף או להיפך קרוב, הקשר שלהם עם רכיבים אחרים. חלבונים ממלאים תפקיד מיוחד באינטראקציה עם אקטין. סוג מיוזין, אשר יחד עם אקטין יוצרים קומפלקס המסוגל להתכווץ במהלך פיצול ATP (ראה להלן) (איור 262).

לפיכך, MFs הם סיבים של אקטין מפולמר הקשורים לחלבונים רבים אחרים. באופן עקרוני, מיקרופילמנטים בכל התאים שאינם שרירים יכולים לבצע לפחות שתי קבוצות של פונקציות: הם יכולים להיות חלק ממנגנון ההתכווצות, באינטראקציה עם חלבונים מוטוריים (מיוזין), או להשתתף ביצירת מבני שלד המסוגלים לתנועה משלהם עקב אקטין פילמור ודפולימריזציה.

במיוחד מידע רב על שלד הציטוס והמיקרופילמנטים הושג במחקר של פיברובלסטים בתרבית רקמה, שיש להם יכולת תנועת אמבואיד. לתאים אלו אין מבנים פיברילרים קבועים האחראים על התנועה, המנגנון הפיברילרי שלהם נמצא כל הזמן בארגון מחדש: חלק מהאלמנטים הפיברילרים מפורקים בחלקים מסוימים של התא ונוצרים לאחרונה באחרים.

בדרך כלל, הפיברובלסט הזוחל לאורך פני המצע מקוטב: יש לו קצה נע וקטע "זנב". (איור 248, 249) בקצה הנע, שלעיתים קרובות פרוש יותר על פני המצע מאשר החלקים הצדדיים והזנבים של הפיברובלסט, מופיעים ללא הרף גדילי חוטים דקים או למלריים ונעלמים - למלופודיה.זהו הקצה המוביל של התא (למלופלזמה). מה שמספק את התנועה של הפיברובלסט קדימה. בפיברובלסט נע כזה, ניתן להשתמש בנוגדנים כדי לגלות את מיקומו של האקטין. הוא יתפזר על פני שלושת החלקים העיקריים של התא: הוא בצורת שכבה דקה (1) הממוקמת סביב כל היקף התא מתחת לממברנת הפלזמה. זוהי שכבת הקורטיקל (קליפת המוח - קליפה). אקטין מזוהה בשפע ביציאות של הציטופלזמה של הקצה המוביל של התא (2) ו-(3) בצרורות של חוטי אקטין המשתרעים מהקצה המוביל לעומק התא (איור 245).

השכבה הקורטיקלית מורכבת מרשת תלת מימדית צפופה של חוטי אקטין הקשורים לממברנת הפלזמה (tab.). הוא מספק יציבות מכנית לשכבת פני השטח של הציטופלזמה ויוצר תנאים המאפשרים לתא לשנות את צורתו ולנוע. שכבה זו משנה כל הזמן את מצב הצבירה שלה, ועוברת ממצב של ג'ל מובנה לסול נוזלי. מעברי ג'ל-סול כאלה קשורים לשינויים במבנה השכבה הקורטיקלית. כאן, בשיתוף עם חוטי אקטין, ישנם חלבונים מייצבים פיברילרים (לדוגמה, פילאמין), היוצרים קישורים צולבים בהצטלבות החוטים, מה שמקשיח את כל השכבה הקורטיקלית. עם זאת, קשיחות זו ניתנת להסרה בקלות על ידי אינטראקציה עם חלבונים אחרים, כגון ג'סולין, הגורמים לפירוק ופירוק של החוטים ובכך מנזלים את הג'ל. סידור מחדש זה של שכבת התת-ממברנה בולט במיוחד בקצה המוביל, המאפשר לך לשנות במהירות את צורת פני השטח שלה, ליצור lamellipodia ולהתקדם. מצד שני, רשת חוטי האקטין מסוגלת להתכווץ, כפי שהיא נמצאו בו אגרגטים קצרים של מיוזין. זה מוביל לנסיגה של הלמליפודיה או למשיכת התאים קדימה. רשת חוטי האקטין בקצה המוביל מאורגנת בצורה ברורה יותר מאשר בשאר הקורטקס. כאן, מצמחים ראשוניים קטנים של הפלזמהלמה, צרורות של חוטי אקטין משתרעים לתוך התא, ומסתיימים בקצותיהם (+) על קרום הפלזמה.

עצם תהליך היווצרות חוטי אקטין וצמיחתם באזור lamelloplasma תלוי במספר חלבונים רגולטוריים. אחד מהם, חלבון WASp/Scar, נקשר לממברנת הפלזמה. הוא מכיל אתרים הנקשרים לאקטין, קומפלקס חלבון מיוחד נוסף Arp2/3, הנקשר לקצה (-) של שרשרת הפולימר ההולכת וגוברת, ומונע דה-פולימריזציה שלו. אינטראקציות מורכבות כאלה של שתי קבוצות של חלבונים מווסתים מובילות לכך שפילמנטים גדלים בנויים על הגבול עם קרום הפלזמה, שיכולים לכופף את קרום הפלזמה כך שתופיע צמח דק - filopodia (איור 250).

אחרת, פילמור אקטין מתרחש במהלך היווצרות lamellipodia. כאן, גם חלבוני WASp/Scar ממלאים את התפקיד המוביל, אשר מקובעים על ממברנת הפלזמה ונקשרים לקומפלקס Arp2/3 ומצמידים אותו למשטח הצדדי של פיבריל האקטין שהוכן כבר. קומפלקס Arp2/3 יוזם פילמור של סיב אקטין חדש, שמתחיל לגדול בזווית של כ-70 0 ביחס לחוט האקטין הראשוני ומתחבר לממברנת הפלזמה. ישנן כמה שרשראות חלבון חדשות כאלה, והן מתאווררות לכיוון קרום הפלזמה ודוחפות אותה קדימה. כך נוצרת פסאודופודיה או למלופודיה (איור 251) עקב הצטברות חוטי אקטין בקצוות (+). במקביל, הדה-פולימריזציה של אותם (-) קצוות החוטים שאינם חסומים על ידי קומפלקסים של Arp2/3 ונחשפים לחלבונים המקדמים דה-פולימריזציה של MF.

לפיכך, התהליך המורכב של צמיחת MF מוביל לתזוזה מרחבית של קצה התא הנע. עם התפתחות הלמליפודיה, קרום הפלזמה שלהם, בעזרת חלבוני אינטגרין, יוצרת מגעים מוקדיים עם המצע, שממנו יוצאים צרורות של חוטי אקטין, המשתתפים בצורת ניידות נוספת הקשורה לאינטראקציות בין חוטי אקטין לחלבונים מוטוריים, מיוזינים.

מיוסיניםהם אחד המרכיבים של ה-MF. העבודה העיקרית על תנועת התאים או המרכיבים הפנימיים שלהם בעזרת MF מתרחשת עקב העבודה של קומפלקס האקטומיוזין, שבו ספירלי האקטין ממלאים את התפקיד של מדריכים ("מסילות"), ומיוזינים ממלאים את תפקיד הטרנסלוקטורים. כל קומפלקס האקטו-מיוזין הוא ATP-ase, והתנועה מתרחשת עקב האנרגיה של הידרוליזה של ATP.

מיוזינים הם משפחה של חלבונים קשורים. לכולם יש רֹאשׁחלק (מוטורי) האחראי על פעילות ה-ATPase של המתחם, צוואר, אשר קשורה למספר יחידות משנה של חלבון רגולטורי ו זָנָב, אופייני לכל סוג של מיוזין, הקובע את הספציפיות של התפקוד בתא. ישנם שלושה סוגים עיקריים של מיוזינים. מיוזין II ומיוזין V הם דימרים שבהם האזור הא-סלילי של הזנב יוצר אזור דמוי מוט מפותל. מיוזין I הוא מולקולה מונומרית (איור 252). שתי מולקולות מיוזין II יכולות להתחבר זו לזו, וליצור סיב עבה דו-קוטבי המעורב בכיווץ שרירים, התכווצות של צרורות MF תוך-תאיים וחלוקת תאים. מיוזינים מסוג I ו-V מעורבים באינטראקציות בין אלמנטים ציטושלדיים וממברנות, למשל, בהובלת שלפוחיות.

מנגנוני הפעולה של מתחמי אקטומיוזין דומים מאוד, ללא קשר לסוג המיוזין: הוא מתחיל בחיבור של ראש המיוזין עם חוט האקטין, כיפוף שלו ובעקבותיו ניתוק. עבור כל מחזור, ראש המיוזין נע לכיוון הקצה (+) של חוט האקטין ב-5-25 ננומטר במהלך ההידרוליזה של מולקולת ATP אחת. לפיכך, תזוזה חד כיוונית או החלקה של ה-MF מתרחשת ביחס למולקולות המיוזין (איור 253).