Välifilamenttien rakenne ja toiminnot. Välifilamentit Solufilamentit

Välifilamentit ovat ydin- ja sytoplasmisen sytoskeleton pääkomponentteja

Välifilamentit ovat välttämättömiä oikean kudosrakenteen ja toiminnan ylläpitämiseksi.

Halkaisijaltaan välifilamentit sijaitsevat aktiinifilamenttien ja mikrotubulusten välissä ja muodostavat vahvoja verkkoja.

Välifilamentit ovat polymeerejä, jotka koostuvat proteiinialayksiköistä.

Proteiinit, jotka muodostavat välifilamentit, ovat heterogeenisiä, ja niitä koodaa suurien ja monimutkaisten geenien perhe.

Ihmisillä yli 50 sairautta johtuu mutaatioista välimuotofilamenttien proteiineissa.

Mikrotubulukset, aktiinifilamentit (mikrofilamentit) ja välifilamentit ovat kolme pääasiallista proteiinifilamenttijärjestelmää, jotka muodostavat sytoskeleton. Välifilamentit muodostavat verkoston sytoplasmassa ja tumassa ja ovat läsnä kaikissa metazoan (eläin) soluissa.

Toisin kuin mikrotubulukset ja aktiinifilamentit, jotka ovat välttämättömiä jopa selviytymiselle eristettyjä soluja in vitro, välifilamenttien päätehtävä ilmenee kudosorganisaatiotasolla, missä ne ovat välttämättömiä kudosten ja elinten asianmukaiselle toiminnalle. Tietyntyyppiset välifilamentit ovat mukana pitämässä soluja yhdessä, mikä on välttämätöntä kudosten muodostumiselle.

Useat suuret perheet koodaavat välimuotoisia filamenttiproteiineja geenit. Nämä proteiinit muodostavat monimutkaisen filamenttijärjestelmän, joka muodostaa jopa 80 % solun kokonaisproteiinista normaaleissa fysiologisissa olosuhteissa. Välifilamenttien solunsisäinen jakautuminen eroaa aktiinifilamenttien ja mikrotubulusten ominaisuudesta.

Histologit löysi ne (hermosolujen neurofibrillien ja epidermaalisten solujen tonofilamenttien muodossa) kauan ennen 1960-luvulla. lihaskudoksen elektronimikroskooppisessa tutkimuksessa kuvattiin yksittäisiä filamentteja. Lihassoluissa "välisäikeet" olivat halkaisijaltaan keskiasennossa myosiini II:n "paksujen filamenttien" ja aktiinin "ohuiden filamenttien" välillä. Niiden keskimääräinen halkaisija on noin 10 nm, eli ne ovat paksumpia kuin aktiinifilamentit (noin 8 nm) ja ohuempia kuin mikrotubulukset (noin 25 nm). Kaikki kolme hehkulankajärjestelmää on esitetty alla olevassa kuvassa.

Välimuotoiset filamenttiproteiinit niille on tunnusomaista yhteinen molekyylirakenne ja ne polymeroituvat filamenteiksi, joilla on korkea mekaaninen lujuus. Elektronimikroskoopissa ne näyttävät samalta. Korkeammissa selkärankaisissa vastaavien proteiinien perhe on järjestetty monimutkaisimmalla tavalla, ja tätä asiaa tarkastellaan tässä luvussa.

Samanlainen välifilamentit löytyy myös selkärangattomista, mutta niiden vastaavia proteiineja koodaavien geenien määrä on paljon pienempi kuin selkärankaisilla. Myös selkärangattomien välifilamentit ovat vähemmän heterogeenisiä ja niillä on vähemmän kudosspesifisyyttä kuin nisäkkäillä. Ihmisen genomi sisältää noin 70 geeniä, jotka koodaavat välimuotoisia filamenttiproteiineja. Kun otetaan huomioon vaihtoehtoinen silmukointi parille niistä, näiden proteiinien kokonaismäärä lähestyy 75:tä.

Niitä edustaa paljon suurempi määrä muunnelmia ja ne ovat heterogeenisempia kuin aktiini- tai tubuliiniproteiinit. Kaikille välimuotofilamenttiproteiineille on tunnusomaista kudosspesifinen ilmentyminen. Niiden ilmaisu muuttuu myös erilaistumisen aikana.

Suurin osa ilmentymistä ja biokemiallista tiedosta ominaisuuksia, saatiin ennen kuin niiden tehtävät ja yhteys tiettyihin sairauksiin todettiin. Nyt on osoitettu, että mutaatiot välimuotoisten filamenttiproteiinien geeneissä liittyvät moniin geneettisiin sairauksiin, joille on ominaista erilaiset fenotyyppiset ilmenemismuodot. Niihin kuuluu ainakin 50 yksittäistä sairautta suonikohjuista progeriaan.

Melkein kaikki tyypit välimuotofilamenttiproteiinigeenit liittyy jonkinlaiseen kudosten haurauden ilmenemiseen. Tämä viittaa siihen, että kudos tarvitsee riittävää mekaanista lujuutta toimiakseen in vivo ja että se liittyy suuressa määrin suoraan tai epäsuorasti välifilamentteihin. Ottaen huomioon, että välimuotofilamenttiproteiinien geeniekspressio on kudosspesifistä, on täysin mahdollista, että kaikki nämä proteiinit antavat kudossoluille pienimmät erot. Kudossolut vaativat erilaisia ​​ominaisuuksia, kuten lujuutta, plastisuutta, kokoamisnopeutta ja lujuutta antavien rakenteiden purkamista.

Ehkä tämä on syy siihen, miksi niin monia välimuotoisia filamenttiproteiineja koodaavia geenejä syntyi evoluution aikana.

Niitä löytyy sekä useimpien eukaryoottisolujen sytoplasmasta että ytimestä. Keskimääräinen PF-halkaisija on noin 10 nm (9-11 nm), pienempi kuin mikrotubulusten (noin 25 nm) ja suurempi kuin aktiinimikrofilamenttien (5-9 nm). Nimi annettiin johtuen siitä, että IF:stä koostuvien sytoskeletaalisten rakenteiden paksuus oli väliasemassa myosiinifilamenttien ja mikrotubulusten paksuuden välillä. Ytimessä tunnetaan vain yksi IF-tyyppi - lamininen, loput tyypit ovat sytoplasmisia.

Rakenne

IF-proteiinimolekyylien lokusrakenne on melko konservatiivinen. Polypeptidillä on tyypillisesti kaksi globulaarista domeenia N- ja C-päässä, jotka on yhdistetty pidennetyllä superkierteisellä sauvamaisella domeenilla, joka koostuu alfa-heliksistä. Filamentin perusrakennuspalikka on dimeeri, ei monomeeri. Se muodostuu kahdesta polypeptidiketjusta, yleensä kahdesta eri proteiinista, jotka ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa sauvamaisten domeeniensa kanssa muodostaen kaksoissuperkierteisen heliksin. Sytoplasmiset IF:t muodostuvat sellaisista dimeereistä, jotka muodostavat ei-polaarisia filamentteja, yhden lohkon paksuisia. Polaarisuuden puuttuminen PF:ssä johtuu tetrameerin dimeerien vastakkaisesta suuntautumisesta. Lisäksi niistä muodostetaan monimutkaisempia rakenteita, joissa PF:itä voidaan tiivistää, minkä seurauksena niillä on vaihteleva halkaisija.

Leviäminen

Kaikilla eukaryooteilla ei ole sytoplasmisia IF:itä; niitä löytyy vain joistakin eläinryhmistä. Joten PF on sukkulamatoissa. nilviäisiä ja selkärankaisia. mutta ei löydy niveljalkaisista ja piikkinahkaisista. Selkärankaisilla IF:t puuttuvat joissakin soluissa (esim. oligodendrosyyteissä). Kasvisoluista ei löydetty IF:iä.
Useimmissa eläinsoluissa IF:t muodostavat "korin" ytimen ympärille, josta ne ohjataan solun reuna-alueille. IF:ää on erityisen runsaasti mekaaniselle rasitukselle altistetuissa soluissa: epiteelissä, jossa IF:t ovat mukana yhdistämässä soluja toisiinsa desmosomien kautta, hermosäikeissä, sileän ja poikkijuovaisen lihaskudoksen soluissa.

Tyypit

Toisin kuin muut sytoskeleton peruselementit, eri kudosten solujen sytoplasmassa olevat IF:t koostuvat erilaisista, vaikkakin rakenteellisesti samanlaisista proteiineista. Kaikki ihmisen IF-proteiinit koodaavat noin 70 geeniä. Aminohappokoostumuksen ja rakenteen ominaisuuksien perusteella erotetaan viisi IF-proteiinien pääryhmää.

Tyyppi I - keratiinit

Monimuotoisin PF-ryhmä koostuu keratiineista, joiden molekyylipaino on 40–70 kDa. Tämän tyyppinen proteiini on jaettu kahteen alaperheeseen:

• happamat keratiinit,
• neutraalit ja emäksiset keratiinit.

Keratiinidimeeri koostuu yhdestä happamasta ja yhdestä emäksestä keratiinista. Keratiinin lukuisista isoformeista erotetaan kaksi pääryhmää - epiteelikeratiinit (katso sytokeratiini), mukaan lukien noin 20 keratiinin tyyppiä, ja hiuskeratiinit (noin 10 tyyppiä), joista myös rakennetaan matelijoiden kynnet, sarvet ja suomut.

Tyyppi II

Toinen IF-proteiinityyppi sisältää 4 tyyppiä proteiineja:

• vimentiini - proteiini, jonka massa on 45 - 53 kDa, ominaisuus mesenkymaalista alkuperää oleville soluille: on osa sidekudossoluja, endoteelia, verisoluja;
• gliafibrillaarinen hapan proteiini;
• periferiini.

Tyyppi III

• Alfa interneksiini
• Neurofilamenttiproteiinit
• Nestin
• Cinemin
• Sincoilin

Eukaryoottisolujen sytoplasman fibrillaarisia komponentteja ovat mikrotubulusten lisäksi 5-7 nm paksuiset mikrofilamentit (mikrofilamentit) ja ns. välifilamentit eli mikrofibrillat (mikrofibrillat), joiden paksuus on noin 10 nm.

Mikrofilamentit löytyy lähes kaikista solutyypeistä. Ne ovat rakenteeltaan ja toiminnaltaan erilaisia, mutta morfologisesti niitä on vaikea erottaa toisistaan. Mikrofilamentit sijaitsevat sytoplasman kortikaalikerroksessa, suoraan plasmalemman, nippujen tai kerrosten alla. Niitä voidaan nähdä ameebojen pseudopodioissa tai fibroblastien liikkuvissa prosesseissa, suoliston epiteelin mikrovillissä. Mikrofilamentit muodostavat usein nippuja, jotka menevät soluprosesseihin.

Mikrofilamenttien verkosto löydettiin useimmista soluista. Ne eroavat kemiallisesta koostumuksesta. Kemiallisesta koostumuksestaan ​​​​riippuen ne voivat suorittaa solun tukirangan toimintoja ja osallistua liikkeen tarjoamiseen. Tämä verkko on osa sytoskeletonia. Immunofluoresoivien menetelmien avulla osoitettiin selvästi, että aivokuoren ja nippujen mikrofilamenttien koostumus sisältää supistuvia proteiineja: aktiini, myosiini, tropomyosiini, a-aktiniini. Näin ollen mikrofilamentit eivät ole muuta kuin solunsisäinen supistumislaitteisto, joka ei tarjoa vain solujen liikkuvuutta niiden aktiivisen ameboidiliikkeen aikana, vaan luultavasti useimmat solunsisäiset liikkeet, kuten sytoplasmiset virrat, vakuolien liikkeet, mitokondriot, solun jakautuminen.

välilangat, tai mikrofibrillejä, myös proteiinirakenteita. Nämä ovat ohuita (10 nm) haarautumattomia filamentteja, jotka on usein järjestetty nippuihin. On ominaista, että niiden proteiinikoostumus on erilainen eri kudoksissa. Esimerkiksi epiteelissä keratiini on osa välifilamentteja. Keratiinivälisäikeet muodostavat epiteelisoluissa niin sanottuja tonofibrillejä, jotka sopivat desmosomeihin. Mesenkymaalisten kudosten solujen (esimerkiksi fibroblastien) välifilamenttien koostumus sisältää toisen proteiinin - vimentiinin. Lihassoluille on ominaista desmiiniproteiini, hermosoluissa niiden hermosäikeissä on myös erityinen proteiini.

Välimikrofilamenttien rooli on mitä todennäköisimmin tukikehys, mutta nämä fibrillaariset rakenteet eivät ole yhtä labiileja kuin mikrotubulukset.

37-38. Mikrofilamenttien ja mikrotubulusten kemiallinen koostumus ja ultrarakenne. (Katso 36)

39. Välituotefilamenttien kemiallisen koostumuksen ja supramolekyylirakenteen ominaisuudet. Välifilamentit on nimetty näin, koska niiden halkaisija on noin 10 nm, mikä on mikrofilamenttien (6 nm) ja mikrotubulusten (25 nm) halkaisijan välissä. Toisin kuin mikrofilamentit ja mikrotubulukset, ne eivät ole molekyylipolymeerejä, vaan fibrillaaristen monomeerien polykondensaatteja. Välisäikeitä löytyy kaikista eläinsoluista, mutta erityisen paljon niitä on sisäepiteelissä, hermo- ja lihaskudoksissa.

Välimukeskiosa sisältää saman 130 tähteen aminohapposekvenssin, joka muodostaa a-heliksin. Näillä proteiineilla on kuitenkin selvä kudosspesifisyys, jonka määräävät niiden molekyylien terminaaliset alueet. Filamenttien kokoaminen tapahtuu a-kierteisten rakenteiden järjestetyllä kondensaatiolla.

Välimuotoiset filamenttiproteiinit kuuluvat yhteen neljästä erillisestä ryhmästä - keratiinit, mesenkymaalisten solujen proteiinit, neurofibrilliproteiinit ja laminit.

Keratiinit ovat epiteelisoluille spesifisiä fibrillaarisia proteiineja, joiden molekyylipaino on 40-70 kDa.

Vastaanottaja neurofilamenttiproteiinit Sisältää kolme polypeptidiä, joiden molekyylipaino on 68, 145 ja 220 kD. Yhdessä mikrotubulusten kanssa ne ovat osa hermosoluille ominaisia ​​rakenteita - neurofibrillejä, jotka osallistuvat solunsisäisen kuljetusjärjestelmän muodostumiseen hermosolun ja sen prosessien kehossa.

Sytoplasman välifilamentit sijaitsevat pääasiassa solun ytimen ympärillä ja muodostavat myös ytimestä solun reuna-alueille ulottuvia nippuja. Välimuotofilamenttien jakautuminen solussa on suurelta osin sama kuin mikrotubulusten jakautuminen, mikä kuvastaa niiden yhteistä osallistumista solunsisäisiin kuljetusjärjestelmiin.

Toisin kuin sytoplasmiset proteiinit, jotka muodostavat fibrillejä, jotka sijaitsevat solun tumassa laminaatit A, B ja C(molekyylipaino 60-70 kD) kerätään suorakaiteen muotoisiin hilakoihin. Niiden muodostama runko eli tumamatriisi on kosketuksessa nukleolemman sisäkalvon kanssa säilyttäen soluytimen koon ja muodon. Lamiinien ydinmatriisi toimii myös kromosomien tukirakenteena. Mitoosin tai meioosin aikana solujakautumiskinaasit fosforyloivat laminaatteja, mikä johtaa niiden depolymeroitumiseen ja nukleolemman hajoamiseen yksittäisiksi vesikkeleiksi, jotka ovat hajallaan kaikkialla sytoplasmassa. Jakamisen lopussa aktivoituvat fosfataasit, jotka varmistavat laminien polymeroitumisen ja ydinmatriisin ja nukleolemman palautumisen.

40. Aktiini ja siihen liittyvät proteiinit. Aktinomyosiinikompleksien supistumisen molekyylimekanismit. On viisi pääkohtaa, joissa aktiinia sitovien proteiinien toimintaa voidaan soveltaa. Ne voivat sitoutua aktiinimonomeeriin; jossa on "terävä" tai hitaasti kasvava filamentin pää; "höyhenpeitteinen" tai nopeasti kasvava pää; hehkulangan sivupinnan kanssa; ja lopuksi kahdella filamentilla kerralla muodostaen ristisidoksen niiden välille. Näiden viiden vuorovaikutuksen lisäksi aktiinia sitovat proteiinit voivat olla kalsiumherkkiä tai epäherkkiä. Näin moninaisilla mahdollisuuksilla on tuskin yllättävää, että monia aktiinia sitovia proteiineja on löydetty ja että jotkut niistä kykenevät usean tyyppiseen vuorovaikutukseen.
Monomeereihin sitoutuvat proteiinit estävät siementen muodostumista heikentäen monomeerien vuorovaikutusta keskenään. Nämä proteiinit voivat hidastaa tai olla hidastamatta pidentymisnopeutta riippuen siitä, pystyykö aktiinikompleksi aktiinia sitovan proteiinin kanssa kiinnittymään filamentteihin. Profiliini ja fragmiini ovat kalsiumherkkiä proteiineja, jotka ovat vuorovaikutuksessa aktiinimonomeerien kanssa. Molemmat vaativat kalsiumia sitoutuakseen aktiiniin. Profiliinin kompleksi monomeerin kanssa voi rakentaa olemassa oleville filamenteille, mutta fragmiinin kompleksi aktiinin kanssa ei voi. Siksi profiliini estää pääasiassa ytimien muodostumista, kun taas fragmiini estää sekä nukleaatiota että elongaatiota. Kolmesta aktiinin kanssa vuorovaikutuksessa olevasta kalsiumille epäherkästä proteiinista kaksi - DNaasi I ja D-vitamiinia sitova proteiini - toimivat solun ulkopuolella. Niiden kyvyn sitoutua aktiiniin fysiologista merkitystä ei tunneta. Aivoissa on kuitenkin proteiini, joka sitoutumalla monomeereihin depolymeroi aktiinifilamentteja; sen depolymeroiva vaikutus selittyy sillä, että monomeerien sitoutuminen johtaa polymerointiin käytettävissä olevan aktiinin pitoisuuden laskuun.Myosiinin ja aktiinin molekyylit vuorovaikutuksessa keskenään muodostavat aktomyosiinikompleksin, jossa päätapahtumat pelataan ulos, mikä johtaa voiman syntymiseen, joka aiheuttaa lihasten supistumisen. Lepolihaksessa myosiinisillat eivät osoita ATPaasiaktiivisuutta, koska tropomyosiini ja troponiinikompleksin proteiinit estävät myosiinipäiden vuorovaikutuksen aktiinifilamentin kanssa. Ca2+-ionit käynnistävät aktomyosiinikompleksin aktivoitumisen. Lepotilassa olevan lihassolun sytoplasmassa (rento lihas) Ca2+:n pitoisuus on alle 0,1 μm, mikä on paljon pienempi kuin välinesteen Ca2+-pitoisuus. Tämä johtuu erityisen entsyymin työstä - sarkoplasmisen retikulumin kalsiumpumpusta, joka ATP (ATP) -molekyylien energiaa käyttämällä pumppaa Ca2 +:ta sytoplasmasta erityisiin säiliöihin. Hermoimpulssin vaikutuksesta Ca2+-ionit poistuvat kalsiumsäiliöistä ja sitoutuvat TnC:hen. Tämä johtaa rakenteellisiin muutoksiin muissa troponiinikompleksin proteiineissa. Lopulta tropomyosiinin asema suhteessa F-aktiinifilamenttiin muuttuu, ja nyt myosiinipää voi sitoutua aktiiniin. Vetovoima, joka aiheuttaa myosiinin siirtymisen aktiinifilamentteja pitkin, johtuu myosiinin katalyyttisen keskuksen rakenteellisista muutoksista ATP-molekyylin hydrolyysin jälkeen. Myosiini muistuttaa mekaanista laitetta, jossa myosiinisillan pää ja kaula toimivat eräänlaisena vipuna, joka mahdollistaa myosiinin hännän siirtymän amplitudin lisäämisen. Tämä vipu lepää aktiinifilamentin päällä toisesta päästään, vivun toinen pää on kytketty myosiinimolekyylin häntään (kuva 3). ATP-hydrolyysin ja Pn:n (Pi) ja ADP:n (ADP) dissosioitumisen jälkeen myosiinipäässä olevasta katalyyttikeskuksesta tapahtuu rakenteellisia uudelleenjärjestelyjä, joiden seurauksena aktiinifilamenttiin kiinnittynyt myosiinipää pyörii kulman a = 30–40 läpi. ° vetämällä myosiinipyrstöä mukanaan (kuva .3). Siten syntyy voima, joka saa paksut myosiinifilamentit liukumaan aktiinifilamentteja pitkin.

41. Diktyosomien ultrarakenne ja niiden toiminta. Golgin laitetta edustavat kalvorakenteet, jotka on koottu yhteen pienelle alueelle. Erillinen näiden kalvojen kerääntymisalue on diktyosomi. Diktyosomissa lähellä toisiaan (20–25 nm:n etäisyydellä) pinon muodossa sijaitsevat litteät kalvopussit eli vesisäiliöt, joiden välissä on ohuita kerroksia.Elektronimikroskoopin mukaan Golgi-kompleksi sisältää kolme pääkomponenttia: Litteä säiliöjärjestelmä. 2. Letkujärjestelmä. 3. Suuret ja pienet kuplat. Kaikki kolme Golgi-laitteen komponenttia ovat yhteydessä toisiinsa ja voivat syntyä toisistaan. Eri elinten ja kudosten soluissa Golgi-laitteen komponentit kehittyvät eri tavalla. .Golgi-laitteen toiminnot: 1) polysakkaridien ja glykoproteiinien synteesi (glykokalyyksi, lima); 2) proteiinimolekyylien modifiointi (terminaalinen glykosylaatio - hiilihydraattikomponenttien sisällyttäminen; fosforylaatio - fosfaattiryhmien lisäys; asylointi - rasvahappojen lisäys; sulfatointi - jäännössulfaattien lisäys jne. .; 3) eritystuotteen kondensaatio (tiivistymisvakuoleissa) ja erittyvien rakeiden muodostuminen; 4) proteiinien lajittelu trans-pinnalla; 5) erittyvien tuotteiden pakkaaminen kalvorakenteisiin.

42. Sisällytykset. Soluissa voi olla kalvo- ja ei-kalvoorganellien lisäksi solusulkeumia, jotka ovat ei-pysyviä muodostelmia, jotka joko ilmaantuvat tai häviävät solun eliniän aikana. Inkluusioiden pääsijainti on sytoplasma, mutta joskus niitä esiintyy myös ydin, aineenvaihdunta. Ne kerääntyvät pääasiassa rakeiden, pisaroiden ja kiteiden muodossa. Inkluusioiden kemiallinen koostumus on hyvin monipuolinen ja lipoidit kerrostuvat soluun yleensä pieninä pisaraina. Suuri määrä rasvapisaroita löytyy useiden alkueläinten, kuten värpästen, sytoplasmasta. Nisäkkäillä rasvapisarat sijaitsevat erikoistuneissa rasvasoluissa, sidekudoksessa. Usein huomattava määrä rasvasulkeumia kerääntyy patologisten prosessien seurauksena, esimerkiksi maksan rasvaisen rappeutumisen seurauksena. Rasvapisaroita löytyy lähes kaikkien kasvikudosten soluista, paljon rasvaa löytyy joidenkin kasvien siemenistä.Polysakkaridien sulkeumat ovat useimmiten erikokoisia rakeita. Monisoluisissa eläimissä ja alkueläimissä glykogeenikertymiä löytyy solujen sytoplasmasta. Glykogeenirakeet näkyvät selvästi valomikroskoopissa. Erityisen suuria ovat glykogeenin kertymät poikkijuovaisten lihassäikeiden sytoplasmaan ja maksasoluihin, hermosoluihin. Kasvisoluissa tärkkelys kertyy useimmiten polysakkarideista. Siinä on erimuotoisia ja -kokoisia rakeita, ja tärkkelysrakeiden muoto on erityinen kullekin kasvilajille ja tietyille kudoksille. Perunan mukuloiden ja viljajyvien sytoplasmassa on runsaasti tärkkelyskertymiä; jokainen tärkkelysrake koostuu erillisistä kerroksista, ja jokainen kerros puolestaan ​​sisältää säteittäin järjestettyjä kiteitä, jotka ovat lähes näkymättömiä valomikroskoopissa.Proteiinisulkeumat ovat vähemmän yleisiä kuin rasva- ja hiilihydraattisulkeumat. Munien sytoplasmassa on runsaasti proteiinirakeita, joissa ne ovat levyjen, pallojen, kiekkojen ja sauvojen muodossa. Proteiinisulkeumat löytyvät maksasolujen, alkueläinsolujen ja monien muiden eläinten sytoplasmasta.

Intermediate filamentit (IF) on rakennettu fibrillaarisista monomeereistä. Siksi välifilamenttien perusrakenne muistuttaa köyttä, jonka paksuus on noin 8-10 nm. Ne sijaitsevat pääasiassa perinukleaarisella vyöhykkeellä ja fibrillikimpuissa, jotka ulottuvat solun reuna-alueille ja sijaitsevat plasmakalvon alla (kuvat 238, 240 ja 241). Välisäikeitä löytyy kaikentyyppisistä eläinsoluista, mutta erityisen runsaasti niitä on soluissa, jotka ovat alttiina mekaaniselle rasitukselle: orvaskesisolut, hermoprosessit, sileät ja poikkijuovaiset lihassolut. Kasvisoluista ei löydetty IF:iä.

Välimuotofilamenttien koostumus sisältää suuren ryhmän isoproteiineja (sukuproteiineja), jotka voidaan jakaa neljään tyyppiin. Ensimmäinen tyyppi on keratiinit, hapan ja neutraali, löytyy epiteelisoluista; ne muodostavat heteropolymeerejä näistä kahdesta alatyypistä. Lisäksi keratiinilla on jonkin verran heterogeenisuutta kudoslähteestä riippuen. Joten jopa 20 keratiinin muotoa löytyy epiteelistä, 10 muiden keratiinien muotoa löytyy hiuksista ja kynsistä. Keratiinien molekyylipaino vaihtelee välillä 40-70 tuhatta yksikköä.

Toinen IF-proteiinityyppi sisältää kolmen tyyppisiä proteiineja, joilla on samanlainen molekyylipaino (45-53 tuhatta). Se - vimentiini, ominaista mesenkymaalista alkuperää oleville soluille, jotka ovat osa sidekudossolujen, endoteelin, verisolujen sytoskeletonia. Desmin ominaista lihassoluille, sekä sileille että poikkijuovaisille. Glial fibrillaarinen proteiinia on osa joidenkin hermosolujen solujen IF:ää - astrosyyteissä ja joissakin Schwann-soluissa. Periferiini on osa perifeerisiä ja keskushermosoluja.

Kolmas tyyppi - neurofilamenttiproteiinit(molekyylipaino 60-130 tuhatta), löytyy hermosolujen aksoneista.

Ja lopuksi neljäs tyyppi - oravia ydin laminaatit. Vaikka näillä jälkimmäisillä on tumapaikka, ne ovat rakenteeltaan ja ominaisuuksiltaan samanlaisia ​​kuin kaikki välimuotofilamenttiproteiinit.

Kuten jo mainittiin, välifilamentit rakennetaan säikeisistä proteiineista kuten köysi. Samaan aikaan jotkut proteiinit voivat muodostaa kopolymeerejä, esimerkiksi vimentiini desmiinin kanssa tai vimentiini gliaproteiinien kanssa.

Kaikilla välimuotofilamenttiproteiineilla on samanlainen 130 tähteen aminohapposekvenssi fibrillaarisen molekyylin keskiosassa, jolla on a-kierteinen rakenne. Molekyylien terminaalisilla osilla on erilaiset aminohapposekvenssit, eri pituudet, eikä niillä ole a-kierteistä rakennetta. Laajennettujen a-kierteisten alueiden läsnäolo mahdollistaa sen, että kaksi molekyyliä muodostaa kaksoiskierteen, joka on samanlainen kuin myosiinimolekyyli, mikä johtaa sauvan muotoisen dimeerin muodostumiseen, jonka pituus on noin 48 nm. Kaksi dimeeriä, jotka yhdistyvät vierekkäin, muodostavat lyhyen protofilamentin - tetrameerin, noin 3 nm paksu. Tällaiset protofilamentit voivat yhdistyä paksummiksi ja pidemmiksi fibrilleiksi, ja lopulta muodostuu välissä oleva täydellinen filamentti, joka koostuu kahdeksasta pitkittäisestä protofilamentista (kuva 242).

Ydinlaminaproteiinit polymeroituvat eri tavalla: ne muodostavat dimeerejä, joiden toisessa päässä on päät, ja polymeroituvat muodostaen löysän suorakaiteen muotoisen hilan. Tällaiset lamellikerrokset tuhoutuvat nopeasti mitoosin aikana lamellien fosforylaatiolla.

Sytoplasmiset välifilamentit ovat sytoskeleton stabiileimpia ja pitkäikäisimpiä elementtejä. Kuitenkin in vivo havaitaan injektoitujen leimattujen keratiinimolekyylien liittyminen epiteelisolujen IF-koostumukseen. PF:t kestävät alhaisia ​​ja korkeita suolapitoisuuksia ja tuhoutuvat vasta denaturoiville liuoksille, kuten urealle, altistumisen jälkeen.

Tällainen välifilamenttien rakenne ja kemiallinen stabiilisuus määräävät todennäköisesti myös niiden fysikaalisen stabiilisuuden. Ne toimivat todellisena tukijärjestelmänä soluissa, jotka ovat alttiina merkittävälle fyysiselle rasitukselle. Ihon epidermiksen soluissa välifilamentit muodostavat desmosomeihin liittyviä nippuja (tonofilamentteja) ja muodostavat jäykän solunsisäisen verkoston (kuva 243). Siten useiden kymmenien senttimetrien pituisissa hermoaksoneissa PF tai neurofilamentit muodostavat jäykän rungon, joka varmistaa hermosolujen ohuiden sytoplasmisten prosessien joustavuuden ja eheyden. Poikittaisjuovaisissa lihassoluissa desmiinifilamentit ovat osa Z-levyjä ja yhdistävät ne toisiinsa sekä sarkomeerin osana että viereisissä myofibrilleissä sekä plasmakalvon kanssa.

Spesifisiä välimuotofilamenttiproteiinien polymeroitumisen estäjiä ei ole vielä löydetty. Siksi näiden sytoskeleton elementtien kokoamis- ja purkamisprosessi elävässä solussa on edelleen epäselvä. On todennäköisintä, että ne, kuten laminit, depolymeroituvat sytoplasmisten kinaasien vaikutuksesta, mikä johtaa niiden fosforylaatioon. Eristetyt välituotefilamentit voivat fosforylaasien vaikutuksesta hajota monomeereiksi ja depolymeroitua.

Topografisesti solussa välifilamenttien järjestely toistaa mikrotubulusten järjestelyn, ne näyttävät kulkevan vierekkäin. Kun kolkisiini tuhoaa mikrotubulukset, tapahtuu niin sanottu välifilamenttien romahtaminen: ne kerääntyvät tiheiksi nipuiksi tai renkaiksi ytimen ympärille. Uuden välifilamenttiverkoston palauttaminen alkaa solukeskuksen vyöhykkeeltä. Tämä viittaa siihen, että niiden polymeroitumis- tai ydintymiskeskukset voivat olla keskuksia, jotka ovat yhteisiä mikrotubulusten kanssa.

Intermediate filamentit (IF) on rakennettu fibrillaarisista monomeereistä. Siksi välifilamenttien perusrakenne muistuttaa köyttä, jonka paksuus on noin 8-10 nm. Ne sijaitsevat pääasiassa perinukleaarisella vyöhykkeellä ja fibrillikimpuissa, jotka ulottuvat solun reuna-alueille ja sijaitsevat plasmakalvon alla (kuvat 238, 240, 241). Välisäikeitä löytyy kaikentyyppisistä eläinsoluista, mutta niitä on erityisen runsaasti mekaaniselle rasitukselle altistuvissa soluissa: epidermisoluissa, hermoprosesseissa, sileissä ja poikkijuovaisissa lihassoluissa. Kasvisoluista ei löydetty IF:iä.

Välimuotofilamenttien koostumus sisältää suuren joukon isoproteiineja, sukulaisproteiineja, jotka voidaan jakaa neljään tyyppiin. Ensimmäinen - keratiinit, hapan ja neutraali, löytyy epiteelisoluista; ne muodostavat heteropolymeerejä näistä kahdesta alatyypistä. Lisäksi keratiinilla on jonkin verran heterogeenisuutta kudoslähteestä riippuen. Joten jopa 20 keratiinin muotoa löytyy epiteelistä, 10 muiden keratiinien muotoa löytyy hiuksista ja kynsistä. Keratiinien molekyylipaino vaihtelee välillä 40-70 tuhatta yksikköä.

Toinen IF-proteiinityyppi sisältää kolmen tyyppisiä proteiineja, joilla on samanlainen molekyylipaino (45-53 tuhatta). Se - vimentin, ominaisuus mesenkymaalista alkuperää oleville soluille, joka on osa sidekudossolujen, endoteelin, verisolujen sytoskeletonia. Desmin- ominaista lihassoluille, sekä sileille että poikkijuovaisille. Glial fibrillaarinen proteiinia on osa joidenkin hermosolujen solujen IF:ää - astrosyyteissä ja joissakin Schwann-soluissa. Periferiini - on osa perifeerisiä ja keskushermosoluja.

Kolmas tyyppi on neurofilamenttiproteiinit(he sanovat painon olevan 60-130 tuhatta) löytyy hermosolujen aksoneista.

Ja lopuksi neljäs tyyppi - oravia ydin laminaatit. Vaikka näillä jälkimmäisillä on tumapaikka, ne ovat rakenteeltaan ja ominaisuuksiltaan samanlaisia ​​kuin kaikki välimuotofilamenttiproteiinit.

Kuten jo mainittiin, välifilamentit rakennetaan säikeisistä proteiineista kuten köysi. Samaan aikaan jotkut proteiinit voivat muodostaa kopolymeerejä, esimerkiksi vimentiini desmiinin kanssa tai vimentiini gliaproteiinien kanssa.

Kaikilla välimuotofilamenttiproteiineilla on samanlainen 130 tähteen aminohapposekvenssi fibrillaarisen molekyylin keskiosassa, jolla on a-kierteinen rakenne. Molekyylien terminaalisilla osilla on erilaiset aminohapposekvenssit, eri pituudet, eikä niillä ole a-kierteistä rakennetta. Laajennettujen a-kierteisten alueiden läsnäolo sallii kahden molekyylin muodostaa kaksoiskierteen, joka on samanlainen kuin mikä johtaa sauvan muotoisen dimeerin muodostumiseen, pituus noin 48 nm. Kaksi dimeeriä yhdistyvät vierekkäin muodostaen lyhyen protofilamentin, tetrameerin, jonka paksuus on noin 3 nm. Tällaiset protofilamentit voivat yhdistyä paksummiksi ja pidemmiksi fibrilleiksi ja lopulta täydelliseksi välifilamentiksi, joka koostuu 8 pitkittäisestä protofilamentista (kuva 242).

Ydinlaminaproteiinit polymeroituvat eri tavalla: ne muodostavat dimeerejä, joiden toisessa päässä on päät, ja polymeroituvat muodostaen löysän suorakulmaisen hilan. Tällaiset lamellikerrokset tuhoutuvat nopeasti mitoosin aikana lamellien fosforylaatiolla.

Sytoplasmiset välifilamentit ovat sytoskeleton stabiileimpia ja pitkäikäisimpiä elementtejä. Kuitenkin in vivo havaitaan injektoitujen leimattujen keratiinimolekyylien liittyminen epiteelisolujen IF-koostumukseen. PF:t kestävät alhaisia ​​ja korkeita suolapitoisuuksia ja tuhoutuvat vasta denaturoiville liuoksille, kuten urealle, altistumisen jälkeen.

Tällainen välifilamenttien rakenne ja kemiallinen stabiilisuus määrää luultavasti myös niiden fysikaalisen stabiilisuuden. Ne toimivat todellisena tukijärjestelmänä soluissa, jotka kokevat merkittävää fyysistä rasitusta. Ihon epidermiksen soluissa välifilamentit muodostavat desmosomeihin liittyviä nippuja (tonofilamentteja) ja muodostavat jäykän solunsisäisen verkoston (kuva 243). Siten useiden kymmenien senttimetrien pituisissa hermoaksoneissa PF tai neurofilamentit muodostavat jäykän pohjan, joka varmistaa hermosolujen ohuiden sytoplasmisten prosessien joustavuuden ja eheyden. Poikittaisjuovaisissa lihassoluissa desmiinifilamentit ovat osa z-levyjä ja yhdistävät ne toisiinsa sekä osana sarkomeeria että viereisissä myofibrilleissä sekä plasmakalvon kanssa.

Spesifisiä välimuotofilamenttiproteiinien polymeroitumisen estäjiä ei ole vielä löydetty. Siksi näiden sytoskeleton elementtien kokoamis- ja purkamisprosessi elävässä solussa on edelleen epäselvä. On todennäköisintä, että ne, kuten laminit, depolymeroituvat sytoplasmisten kinaasien vaikutuksesta, mikä johtaa niiden fosforylaatioon. Eristetyt välituotefilamentit voivat fosforylaasien vaikutuksesta hajota monomeereiksi ja depolymeroitua.

Topografisesti solussa välifilamenttien järjestely toistaa mikrotubulusten järjestelyn, ne näyttävät kulkevan vierekkäin. Kun kolkisiini tuhoaa mikrotubulukset, ns. välifilamenttien romahtaminen: ne kerääntyvät tiheiksi nipuiksi tai renkaiksi ytimen ympärille. Uuden välifilamenttiverkoston palauttaminen alkaa solukeskuksen vyöhykkeeltä. Tämä viittaa siihen, että niiden polymeroitumis- tai ydintymiskeskukset voivat olla keskuksia, jotka ovat yhteisiä mikrotubulusten kanssa.

Luku 21

Mikrofilamenttien yleiset ominaisuudet.

Mikrofilamentteja löytyy kaikista eukaryoottisoluista. Niitä on erityisen runsaasti lihaskuiduissa ja -soluissa - pitkälle erikoistuneissa soluissa, jotka suorittavat lihasten supistumistoimintoja. Mikrofilamentit (MF) ovat myös osa erityisiä solukomponentteja, kuten mikrovillit, epiteelisolujen nauhaliitokset ja herkkien solujen stereosiilit. MF muodostavat nippuja liikkuvien eläinsolujen sytoplasmaan ja muodostavat plasmakalvon alle kerroksen - aivokuoren kerroksen (kuvio 244a, 245). Monissa kasvisoluissa ja alempien sienien soluissa ne sijaitsevat liikkuvan sytoplasman kerroksissa.

Mikrofilamenttien pääproteiini on aktiini. aktiini- heterogeeninen proteiini, eri soluissa voi olla erilaisia ​​variantteja tai isoformeja, joista jokaista koodaa oma geeninsä. Niinpä nisäkkäillä on 6 erilaista aktiinia: yksi luurankolihaksissa, yksi sydänlihaksessa, kaksi tyyppiä - sileissä lihaksissa (yksi niistä verisuonissa) ja kaksi ei-lihaksista sytoplasmista aktiinia, jotka ovat yleinen komponentti mitkään nisäkässolut. Kaikki nämä aktiinin isomuodot ovat hyvin samankaltaisia ​​aminohapposekvensseistään, ja terminaalisten alueiden variantit määräävät polymeroitumisnopeuden, mutta eivät vaikuta supistumiseen. Tämä aktiinien samankaltaisuus, joistakin eroista huolimatta, määrittää niiden yhteiset ominaisuudet. Aktiinin molekyylipaino on noin 42 tuhatta ja se on monomeerisessa muodossa pallopallon (G-aktiini) muodossa, joka sisältää ATP-molekyylin. Sen polymeroituessa muodostuu 8 nm paksu ohut fibrilli (F-aktiini), joka on hellävarainen kierrenauha (kuva 246). Aktiinimikrofilamentit ovat ominaisuuksiltaan polaarisia. Riittävällä pitoisuudella G-aktiini alkaa spontaanisti polymeroitua. Tällaisella spontaanilla aktiinin polymeroitumisella muodostetulle mikrofilamenttilangalle yksi sen päistä sitoutuu nopeasti G-aktiiniin (+) - mikrofilamentin pää) ja kasvaa siksi nopeammin kuin vastakkainen (miinuspää). Jos G-aktiinin pitoisuus on riittämätön, muodostuneet F-aktiinifibrillit alkavat hajota. Ratkaisuissa, jotka sisältävät ns. G-aktiinin kriittisen pitoisuuden saavuttamiseksi syntyy dynaaminen tasapaino polymeroinnin ja depolymeroinnin välille, minkä seurauksena F-aktiinifibrilli on vakiopituinen (kuva 247). Tästä seuraa, että aktiinimikrofilamentit ovat erittäin dynaamisia rakenteita, jotka voivat syntyä ja kasvaa tai päinvastoin hajota ja kadota, riippuen globulaarisen aktiinin läsnäolosta. Aktiinifilamentin kasvavaan päähän asetetaan ATP:tä sisältävät monomeerit. Polymeerin kasvaessa tapahtuu ATP-hydrolyysi ja monomeerit pysyvät sitoutuneina ADP:hen. ATP:hen sitoutuneet aktiinimolekyylit ovat voimakkaammin vuorovaikutuksessa toistensa kanssa kuin ADP:hen sitoutuneet monomeerit.

Soluissa tällainen näennäisesti epästabiili fibrillaarijärjestelmä stabiloituu F-aktiiniin liittyvien spesifisten proteiinien massalla. Kyllä, proteiinia. tropomyosiini, joka on vuorovaikutuksessa mikrofilamenttien kanssa, antaa niille tarvittavan jäykkyyden. Useita proteiineja, kuten filamiini ja a-aktiniini muodostavat poikittaisia ​​niittejä F-aktiinifilamenttien väliin, mikä johtaa monimutkaisen kolmiulotteisen verkoston muodostumiseen, joka antaa sytoplasmalle geelimäisen tilan. Muut lisäproteiinit voivat sitoa filamentteja nipuiksi (fimbriiniksi) jne. Lisäksi on proteiineja, jotka ovat vuorovaikutuksessa mikrofilamenttien päiden kanssa ja estävät niiden purkamisen ja stabiloivat niitä. F-aktiinin vuorovaikutus koko tämän proteiiniryhmän kanssa säätelee mikrofilamenttien aggregaatiotilaa, niiden löysää tai päinvastoin läheistä järjestystä, yhteyttä muihin komponentteihin. Proteiineilla on erityinen rooli vuorovaikutuksessa aktiinin kanssa. myosiinityyppi, jotka yhdessä aktiinin kanssa muodostavat kompleksin, joka pystyy supistumaan ATP:n halkeamisen aikana (katso alla) (kuva 262).

Siten MF:t ovat polymeroidun aktiinin fibrillejä, jotka liittyvät moniin muihin proteiineihin. Periaatteessa mikrofilamentit kaikissa ei-lihassoluissa voivat suorittaa vähintään kahta toimintosarjaa: ne voivat olla osa supistuslaitteistoa, olla vuorovaikutuksessa motoristen proteiinien (myosiinin) kanssa tai osallistua sellaisten luustorakenteiden muodostumiseen, jotka kykenevät liikkumaan itse aktiinin vaikutuksesta. polymerointi ja depolymerointi.

Erityisen paljon tietoa sytoskeletonista ja mikrofilamenteista saatiin tutkittaessa fibroblasteja kudosviljelmässä, joilla on kyky liikkua ameboidisesti. Näissä soluissa ei ole pysyviä liikkeestä vastuussa olevia fibrillaarisia rakenteita, niiden fibrillaarilaitteisto on jatkuvassa uudelleenorganisaatiossa: osa fibrillaarisista elementeistä puretaan joissakin osissa solua ja muodostetaan vasta toisissa.

Yleensä substraatin pintaa pitkin ryömivä fibroblasti on polarisoitunut: sillä on liikkuva pää ja ”häntä”-osio. (Kuvat 248, 249) Liikkuvassa päässä, joka on usein leviänyt substraatille enemmän kuin fibroblastin lateraali- ja häntäosuudet, ohuita filamenttisia tai lamellimaisia ​​kasvaimia ilmaantuu ja katoaa jatkuvasti - lamellopodia. Tämä on solun etureuna (lamelloplasma). Joka tarjoaa fibroblastin liikkeen eteenpäin. Tällaisessa liikkuvassa fibroblastissa vasta-aineita voidaan käyttää aktiinin sijainnin selvittämiseen. Se jakautuu solun kolmeen pääosaan: se on ohuen kerroksen (1) muodossa, joka sijaitsee solun koko kehän ympäri plasmakalvon alla. Tämä on aivokuoren kerros (kuori - kuori). Aktiinia havaitaan runsaasti solun etureunan sytoplasman kasvaimista (2) ja (3) aktiinifilamenttikimpuissa, jotka ulottuvat etureunasta syvälle soluun (kuva 245).

Kortikaalinen kerros koostuu tiheästä kolmiulotteisesta aktiinifilamenttien verkostosta, joka liittyy plasmakalvoon (tab.). Se tarjoaa mekaanista vakautta sytoplasman pintakerrokselle ja luo olosuhteet, jotka sallivat solun muuttaa muotoaan ja liikkua. Tämä kerros muuttaa jatkuvasti aggregaatiotilaansa siirtyen strukturoidusta geelistä nestemäiseksi sooliksi. Tällaiset geeli-soli-siirtymät liittyvät aivokuoren rakenteen muutoksiin. Täällä aktiinifilamenttien yhteydessä on fibrillejä stabiloivia proteiineja (esim. filamiini), jotka muodostavat ristisidoksia filamenttien leikkauskohdassa, mikä jäykistää koko kortikaalikerroksen. Tämä jäykkyys voidaan kuitenkin helposti poistaa olemalla vuorovaikutuksessa muiden proteiinien, kuten gelsoliinin, kanssa, jotka aiheuttavat filamenttien fragmentoitumista ja hajoamista ja siten nesteyttävät geelin. Tämä kalvokerroksen uudelleenjärjestely on erityisen voimakas etureunassa, jonka avulla voit nopeasti muuttaa sen pinnan muotoa, muodostaa lamellipodia ja siirtyä eteenpäin. Toisaalta aktiinifilamenttiverkko pystyy supistumaan, koska se siitä löydettiin lyhyitä myosiiniaggregaatteja. Tämä johtaa joko lamellipodian vetäytymiseen tai solujen vetämiseen eteenpäin. Etureunan aktiinifilamenttiverkosto on selkeämmin organisoitunut kuin muualla aivokuoressa. Tässä, plasmalemman pienistä alkukasvuista, aktiinifilamenttikimput ulottuvat soluun ja päättyvät niiden (+)-päihin plasmakalvoon.

Itse aktiinifilamenttien muodostumisprosessi ja niiden kasvu lamelloplasma-alueella riippuu useista säätelyproteiineista. Yksi niistä, WASp/Scar-proteiini, sitoutuu plasmakalvoon. Se sisältää kohtia, jotka sitoutuvat aktiiniin, toiseen erityiseen proteiinikompleksiin Arp2/3, joka sitoutuu kasvavan polymeeriketjun (-)-päähän ja estää sen depolymeroitumisen. Tällaiset kahden säätelyproteiiniryhmän monimutkaiset vuorovaikutukset johtavat siihen, että plasmakalvon rajalle rakennetaan kasvavat filamentit, jotka voivat taivuttaa plasmakalvoa niin, että näkyviin tulee ohut kasvusto - filopodia (kuva 250).

Muuten aktiinin polymeroitumista tapahtuu lamellipodioiden muodostumisen aikana. Tässä johtavassa roolissa ovat myös WASp/Scar-proteiinit, jotka kiinnittyvät plasmakalvoon ja sitoutuvat Arp2/3-kompleksiin ja kiinnittävät sen jo valmistetun aktiinifibrillin sivupintaan. Arp2/3-kompleksi käynnistää uuden aktiinifibrillin polymeroitumisen, joka alkaa kasvaa noin 70°:n kulmassa primaariseen aktiinifilamenttiin nähden ja kiinnittyy plasmakalvoon. Tällaisia ​​uusia proteiiniketjuja on useita, ja ne leviävät kohti plasmakalvoa ja työntävät sitä eteenpäin. Näin muodostuu pseudopodia tai lamellopodia (kuva 251) johtuen aktiinifilamenttien kertymisestä (+) päihin. Samanaikaisesti filamenttien niiden (-) päiden depolymerointi, joita Arp2/3-kompleksit eivät estä ja jotka ovat alttiina proteiineille, jotka edistävät MF-depolymerointia.

Siten monimutkainen MF-kasvuprosessi johtaa liikkuvan solun reunan avaruudelliseen siirtymiseen. Lamellipodioiden kehittyessä niiden plasmakalvo muodostaa integriiniproteiinien avulla polttokontakteja substraatin kanssa, josta aktiinifilamenttikimput lähtevät osallistuen toiseen liikkuvuuden muotoon, joka liittyy aktiinifilamenttien ja motoristen proteiinien, myosiinien, välisiin vuorovaikutuksiin.

Myosiinit ovat yksi MF:n osista. Pääasiallinen työ solujen tai niiden sisäisten komponenttien liikkeessä MF:n avulla johtuu aktomyosiinikompleksin työstä, jossa aktiinifibrillit toimivat ohjaimina ("kiskot") ja myosiinit ovat translokaattoreita. Koko akto-myosiinikompleksi on ATP-aasi, ja liike tapahtuu ATP-hydrolyysin energian ansiosta.

Myosiinit ovat sukulaisten proteiinien perhe. Kaikilla heillä on pää(motorinen) osa, joka vastaa kompleksin ATPaasiaktiivisuudesta, kaula, joka liittyy useisiin säätelyproteiinialayksiköihin ja häntää, joka on ominaista kullekin myosiinityypille, mikä määrittää solun toiminnan spesifisyyden. Myosiinien päätyyppiä on kolme. Myosiini II ja myosiini V ovat dimeerejä, joissa hännän a-kierteinen alue muodostaa superkierteisen sauvamaisen alueen. Myosiini I on monomeerinen molekyyli (kuva 252). Kaksi myosiini II -molekyyliä voivat liittyä toisiinsa muodostaen kaksisuuntaisen paksun fibrillin, joka osallistuu lihasten supistumiseen, solunsisäisten MF-kimppujen supistumiseen ja solujen jakautumiseen. Tyypin I ja V myosiinit osallistuvat sytoskeletaalisten elementtien ja kalvojen välisiin vuorovaikutuksiin, esimerkiksi rakkuloiden kuljettamiseen.

Aktomyosiinikompleksien toimintamekanismit ovat hyvin samankaltaisia ​​myosiinin tyypistä riippumatta: se alkaa myosiinipään liittämisestä aktiinifilamenttiin, sen taivutuksesta ja sitä seuraavasta irtoamisesta. Jokaisella syklillä myosiinipää liikkuu aktiinifilamentin (+)-pään suuntaan 5-25 nm yhden ATP-molekyylin hydrolyysin aikana. Siten MF:n yksisuuntainen siirtyminen tai liukuminen tapahtuu suhteessa myosiinimolekyyleihin (kuva 253).